Galeria de mapas mentais Mapa mental bioquímico do princípio de funcionamento das enzimas
Este é um mapa mental sobre bioquímica – o princípio de funcionamento das enzimas, incluindo os pontos comuns entre enzimas e catalisadores gerais, as características salientes das enzimas, os princípios de funcionamento das enzimas, etc.
Editado em 2023-12-02 19:32:55Il s'agit d'une carte mentale sur les anévrismes intracrâniens, avec le contenu principal, notamment: le congé, l'évaluation d'admission, les mesures infirmières, les mesures de traitement, les examens auxiliaires, les manifestations cliniques et les définitions.
Il s'agit d'une carte mentale sur l'entretien de comptabilité des coûts, le principal contenu comprend: 5. Liste des questions d'entrevue recommandées, 4. Compétences de base pour améliorer le taux de réussite, 3. Questions professionnelles, 2. Questions et réponses de simulation de scénarios, 1. Questions et réponses de capacité professionnelle.
Il s'agit d'une carte mentale sur les méthodes de recherche de la littérature, et son contenu principal comprend: 5. Méthode complète, 4. Méthode de traçabilité, 3. Méthode de vérification des points, 2. Méthode de recherche inversée, 1. Méthode de recherche durable.
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Como funcionam as enzimas
O que as enzimas têm em comum com os catalisadores gerais
Não há mudanças qualitativas ou quantitativas antes e depois da reação
Só pode catalisar reações químicas permitidas termodinamicamente
Só pode acelerar o processo de uma reação reversível sem alterar o ponto de equilíbrio da reação.
Características salientes das enzimas
As enzimas são extremamente eficientes em substratos
As enzimas são altamente específicas para seus substratos
especificidade absoluta
Ele só pode atuar sobre um substrato de estrutura específica, realizar uma reação específica e gerar um produto de estrutura específica.
Por exemplo, a urease só pode catalisar a hidrólise da ureia para produzir CO2 e NH3
especificidade relativa
A especificidade de algumas enzimas para substratos não se baseia em toda a estrutura molecular do substrato, mas em ligações químicas específicas ou grupos específicos nas moléculas do substrato.
Por exemplo: protease
Estereoespecificidade
Algumas enzimas com especificidade absoluta podem distinguir entre isômeros ópticos e estereoisômeros e só podem catalisar uma reação com um isômero óptico ou estereoisômero.
Ajuste enzimático
As enzimas são instáveis
Como funcionam as enzimas
As enzimas combinam-se com substratos para formar intermediários: complexos enzima-substrato
Reduz efetivamente a energia de ativação da reação
Mecanismo para reduzir a energia de ativação
ajuste induzido
Efeito de proximidade e alinhamento direcional
Efeitos de superfície dessolvatam moléculas de substrato
Cinética da reação enzimática
concentração de substrato
Quando outros fatores permanecem inalterados, o efeito da concentração do substrato na taxa de reação é uma relação hiperbólica retangular.
Quando a concentração do substrato é baixa: a taxa de reação é proporcional à concentração do substrato;
À medida que a concentração do substrato aumenta: a taxa de reação não acelera mais proporcionalmente; a reação é uma reação de nível misto;
Quando a concentração do substrato atinge um certo nível: a taxa de reação não aumenta mais e atinge a taxa máxima, a reação é uma reação de ordem zero;
Equação de Michael-Mann
V=Vmáx[S]/Km[S]
Km
O valor Km é igual à concentração de substrato na qual a taxa de reação enzimática é metade da taxa máxima de reação.
Km pode representar a afinidade da enzima ao substrato sob certas condições.
Km ↑ Afinidade ↓
Km ↓ Afinidade ↑
O valor Km é uma constante característica da enzima
O tamanho não é fixo
Está relacionado à estrutura da enzima, à estrutura do substrato, ao pH, à temperatura e à força iônica do ambiente de reação.
independente da concentração enzimática
concentração enzimática
Quando a enzima está saturada com o substrato, a taxa de reação é proporcional à concentração da enzima
pH
pH ideal
Não é uma constante característica de uma enzima
Afetado por fatores como concentração de substrato, tipo e concentração de tampão e pureza da enzima
temperatura
impacto duplo
Temperatura ideal
Não é uma constante característica de uma enzima
Depende do tempo de reação
inibidor
definição
Qualquer substância que possa reduzir a atividade catalítica de uma enzima sem causar desnaturação da proteína enzimática é chamada de inibidor enzimático.
Tipo de ação
inibição irreversível
Combine com os grupos necessários no centro ativo da enzima através de ligações covalentes para inativar a enzima
Não pode ser removido por métodos como diálise e ultrafiltração.
Compostos organofosforados, íons de metais pesados de baixa concentração e compostos de arsênico
inibição reversível
Liga-se reversivelmente a enzimas ou complexos enzima-substrato através de ligações não covalentes para reduzir ou eliminar a atividade enzimática.
tipo
inibição competitiva
O inibidor tem estrutura semelhante ao substrato e pode competir com o substrato pelo centro ativo da enzima, evitando assim que a enzima forme intermediários com o substrato.
Características
I e S têm estruturas semelhantes e competem pelo centro ativo da enzima.
O grau de inibição depende da afinidade relativa do inibidor para a enzima e da concentração do substrato
Características dinâmicas: Vmax permanece inalterado, Km aparente aumenta
Exemplo
O malonato compete com o succinato pela succinato desidrogenase
O mecanismo antibacteriano das sulfas – competição com o ácido para-aminobenzóico pela diidrofolato sintase
inibição não competitiva
Alguns inibidores ligam-se a grupos essenciais fora do centro ativo da enzima e não afetam a ligação da enzima ao substrato. Não existe relação competitiva entre o substrato e o inibidor. Contudo, o complexo enzima-substrato-inibidor (ESI) não consegue libertar mais o produto.
Características
I combina-se com grupos essenciais fora do centro ativo de E, e não há relação competitiva entre S e I
O grau de inibição depende da concentração do inibidor
Características dinâmicas: Vmax diminui, Km aparente permanece inalterado
inibição anticompetitiva
Os inibidores se ligam apenas ao produto intermediário (ES) formado pela enzima e substrato, reduzindo a quantidade do produto intermediário ES.
Características
Os inibidores se ligam apenas a complexos enzima-substrato
O grau de inibição depende da concentração do inibidor e da concentração do substrato
Características dinâmicas: Vmax diminui, Km aparente diminui
ativador
Substâncias que alteram as enzimas de inativas para ativas ou aumentam a atividade enzimática
tipo
Ativador necessário
ativador opcional
regulação de enzimas
Objeto de ajuste
enzima chave
Método de ajuste
Regulação da atividade enzimática (regulação rápida)
ajuste alostérico
Pode ligar-se reversivelmente a uma parte fora do centro ativo de certas moléculas enzimáticas para alterar a conformação da enzima.
enzima alostérica
Muitas vezes oligómeros compostos por múltiplas subunidades, com efeitos sinérgicos
Partes alostéricas
efeito alostérico
ativador alostérico
inibidor alostérico
regulação de modificação covalente
Alguns grupos na cadeia peptídica das proteínas enzimáticas podem ser combinados covalentemente com certos grupos químicos sob a catálise de outras enzimas e, ao mesmo tempo, os grupos químicos combinados podem ser removidos sob a catálise de outra enzima, afetando assim a atividade enzimática.
Fosforilação vs. desfosforilação (mais comum)
Acetilação e desacetilação
Metilação e desmetilação
Adenilação e deadenilação
-SH e -S-S mudam um ao outro
ativação do zimogênio
Zimógeno: Estado inativo no qual algumas enzimas são sintetizadas ou secretadas nas células, ou antes de exercerem sua função catalítica.
Ativação do zimogênio: Sob certas condições, o processo de conversão do zimogênio em enzima ativa
Mecanismo de ativação do zimogênio
O zimogênio quebra uma ou várias ligações peptídicas específicas sob condições específicas, hidrolisa um ou vários peptídeos curtos, altera a conformação molecular e forma ou expõe o centro ativo da enzima.
Regulação do conteúdo enzimático (regulação lenta)
indução
repressão