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Química-Enzimas
Um artigo sobre mapa mental de enzimas químicas, sobre pesquisa e engenharia de enzimas, incluindo mecanismo de ação, cinética de reação enzimática, fatores que afetam a taxa de reação enzimática, etc.
Editado em 2023-11-19 16:31:03- Anévrisme intracrânien
Il s'agit d'une carte mentale sur les anévrismes intracrâniens, avec le contenu principal, notamment: le congé, l'évaluation d'admission, les mesures infirmières, les mesures de traitement, les examens auxiliaires, les manifestations cliniques et les définitions.
- Entretien de la comptabilité des coûts
Il s'agit d'une carte mentale sur l'entretien de comptabilité des coûts, le principal contenu comprend: 5. Liste des questions d'entrevue recommandées, 4. Compétences de base pour améliorer le taux de réussite, 3. Questions professionnelles, 2. Questions et réponses de simulation de scénarios, 1. Questions et réponses de capacité professionnelle.
- Méthode de recherche de littérature
Il s'agit d'une carte mentale sur les méthodes de recherche de la littérature, et son contenu principal comprend: 5. Méthode complète, 4. Méthode de traçabilité, 3. Méthode de vérification des points, 2. Méthode de recherche inversée, 1. Méthode de recherche durable.
Química-Enzimas
- Anévrisme intracrânien
Il s'agit d'une carte mentale sur les anévrismes intracrâniens, avec le contenu principal, notamment: le congé, l'évaluation d'admission, les mesures infirmières, les mesures de traitement, les examens auxiliaires, les manifestations cliniques et les définitions.
- Entretien de la comptabilité des coûts
Il s'agit d'une carte mentale sur l'entretien de comptabilité des coûts, le principal contenu comprend: 5. Liste des questions d'entrevue recommandées, 4. Compétences de base pour améliorer le taux de réussite, 3. Questions professionnelles, 2. Questions et réponses de simulation de scénarios, 1. Questions et réponses de capacité professionnelle.
- Méthode de recherche de littérature
Il s'agit d'une carte mentale sur les méthodes de recherche de la littérature, et son contenu principal comprend: 5. Méthode complète, 4. Méthode de traçabilité, 3. Méthode de vérification des points, 2. Méthode de recherche inversée, 1. Méthode de recherche durable.
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- Descrição
enzima
Conceitos e recursos
conceito
Biocatalisador
Produzidos por células biológicas, são indispensáveis para o metabolismo dos organismos vivos e são regulados por diversos fatores.
A maior parte é proteína e uma pequena quantidade de RNA
Características
Eficiência
Número de conversões (TN)
O número de moléculas de substrato convertidas por molécula de enzima por unidade de tempo (1 s)
Alto 40 milhões - Catalase
1-lisozima baixa
especificidade
As enzimas são estritamente seletivas quanto ao tipo de reação que catalisam e aos reagentes.
reação enzimática
reação química catalisada por enzima
substrato
Reagente
Determinado pela estrutura da enzima, especialmente pela especificidade estrutural do sítio ativo da enzima
sensibilidade
Fácil de inativar
Alta temperatura, ácido forte, álcali forte, alto teor de sal
Requer temperatura normal, pressão normal, baixo teor de sal e pH próximo do neutro
Ajustabilidade
Balanceamento dinâmico
Natureza química e composição
Natureza química
ribozima
RNA com capacidade catalítica
proteína
proteína pura
Contém apenas resíduos de aminoácidos
Urease Amilase Ribonuclease Lisozima
Proteína conjugada (holoenzima)
Existem íons metálicos
pequenas moléculas orgânicas
coenzima
Grupo protético: difícil remoção por diálise
moléculas orgânicas metálicas
transferir elétrons
Melhorar as propriedades de afinidade com a água
Blindagem estática
orientar a reação
A parte não proteica é um cofator
Como transportador de elétrons, átomos ou certos grupos químicos
A parte proteica é a apoenzima
Substrato de ligação
Participe da catálise
tipo
enzima monomérica
uma cadeia polipeptídica
Oligomerase
duas ou mais subunidades
complexo multienzimático
Várias enzimas quiméricas
nome
nomenclatura habitual
Dependendo do substrato da enzima e do tipo de reação enzimática
Fonte de enzimas
Falta de sistematicidade e precisão
nomenclatura habitual
Comitê de Enzimologia (CE)
EC.1 (Redox).1 (Subcategoria Grande).1 (Receptor-NAD).27 (Número de Série)
primeiro número
1 tipo redox
2 transferases
3 tipo de hidrólise
4 liases
5 enzimas isomerase
6 enzimas sintéticas
7 alozimas
Estrutura e função
Site ativo e grupos essenciais
centro ativo/local ativo
Uma região onde os grupos químicos envolvidos na ligação ao substrato estão concentrados
grupo catalítico
Ajudar e promover mudanças químicas específicas em substratos
cadeias laterais de aminoácidos específicas
cofator enzimático
grupo de ligação
grupo essencial
Grupos necessários para manter a organização espacial da enzima
Flexível
isoenzima
Um grupo de enzimas que catalisam a mesma reação química, mas possuem composição de estrutura molecular, propriedades físicas e químicas, propriedades imunológicas e características regulatórias diferentes da própria enzima.
A mesma etapa de reação está sujeita a regulação de feedback independente por múltiplos metabólitos, tornando a regulação metabólica muito sofisticada.
especificidade
especificidade estrutural
especificidade absoluta
Só funciona em um
especificidade relativa
Têm especificidade familiar/especificidade de grupo
Exemplo: protease
Tem especificidade chave
Exemplo: esterase
Estereoespecificidade
Quando houver estereoisômeros nos reagentes, escolha apenas uma enzima
Especificidade do isomeria óptica
especificidade do isomeria geométrica
significado
Reações químicas coordenadas em organismos vivos
teoria
teoria da fechadura e da chave
teoria da complementaridade do estado de transição
teoria do ajuste induzido
Mecanismo
As enzimas aceleram as reações reduzindo a energia de ativação da reação
Estado de transição
Para que os reagentes se transformem em produtos, eles devem entrar em um estado de energia mais elevado
Estado Fundamental
O estado das moléculas reagentes com menor energia
energia de ativação
As moléculas do estado de transição têm mais energia livre do que as moléculas do estado fundamental
energia de ligação
A energia gerada por enzimas e substratos através dessas interações não covalentes
mecanismo molecular
O sítio ativo da molécula da enzima liga-se ao substrato para formar um complexo enzima-substrato
efeito de proximidade e efeito de facilitação
Os efeitos podem ser cumulativos
Interações não covalentes que promovem a formação de estados de transição de substrato
Abzimas/anticorpos catalíticos
Imunoglobulinas com capacidades catalíticas
Catálise ácido-base
Os catalisadores funcionam doando prótons aos reagentes ou aceitando prótons dos reagentes
catálise covalente
O catalisador altera o processo e reduz a energia de ativação formando um complexo intermediário covalente relativamente instável com o substrato.
Catálise de íons metálicos
Melhorar as propriedades de afinidade com a água
A interação eletrostática protege cargas negativas
Use a carga positiva para estabilizar a carga negativa formada durante a reação
Substrato de ligação orienta a reação
O papel do microambiente no sítio ativo da enzima
Exemplos de mecanismos de ação enzimática
quimotripsina
Cinética da reação enzimática
A ciência que estuda a taxa de reações enzimáticas e os vários fatores que afetam essa taxa
Equações cinéticas para reações enzimáticas
Equação de Michaelis-Menten
Km constante de Michaelis
Km=（k-1 k2）/k1
Fatores que afetam a taxa de reações enzimáticas
inibidor
Interferindo na catálise enzimática
inibidor irreversível
inibidor competitivo
Agir no mesmo site
inibidor não competitivo
Diferentes locais de ação
inibidor anticompetitivo
A enzima se liga ao substrato e depois se liga ao inibidor
Inibidor reversível
temperatura
Temperatura ideal
O vértice da curva obtida traçando a taxa de reação versus temperatura.
pH
Desnaturação ácida/desnaturação alcalina
Alterar o estado de dissociação de um grupo
Afeta o estado de dissociação do substrato e o estado de dissociação do complexo intermediário ES
Afeta a conformação do centro ativo das enzimas
pH ideal
Planta 4,5-6,5
Animal 6,5-8,0
Pepsina 1,5
Papaína 4-10 inalterada
ativador
Melhorar a atividade enzimática
efeito
Aumentar a atividade enzimática
Mg2 em PCR pode aumentar a atividade da DNA polimerase
Controle a quantidade e o tipo de ativadores enzimáticos
Aumentos excessivos na taxa de erro de Mg2
Separar, purificar ou preservar removendo ativadores
Preservação de DNA-EDTA 4° pode ser armazenada por meio ano
Regulação da atividade enzimática
Método de ajuste
Alterar a quantidade e distribuição de enzimas
Alterar a atividade das moléculas enzimáticas existentes nas células
regulação alostérica
Um sítio regulador em uma enzima que altera a atividade catalítica da enzima
enzima alostérica
Enzimas com regulação alostérica
A regulação alostérica do CTP é frequentemente chamada de inibição por feedback
efetor
Compostos com efeitos moduladores alostéricos em moléculas enzimáticas
Efetores positivos/ativadores alostéricos
Efetores negativos/inibidores alostéricos
efeito sinérgico
sinergia positiva
O substrato se liga a enzimas alostéricas para promover a ligação
sinergia negativa
pelo contrário
efeito idiossincrático
O sítio ativo e o sítio regulador da enzima são diferentes, e o efetor é uma molécula não-substrato
regulação de modificação covalente reversível
Quando uma enzima é catalisada por outras enzimas, certos grupos na sua cadeia peptídica sofrem modificação covalente reversível, resultando na conversão mútua da enzima entre a forma ativa (ou altamente ativa) e a forma inativa (ou pouco ativa).
enzima regulada covalentemente
ativação do zimogênio
zimogênio
precursor inativo da enzima
ativação
Catálise por enzimas proteolíticas específicas, irreversível
Métodos de pesquisa enzimática e engenharia enzimática
Método de medição de atividade enzimática
Atividade enzimática/atividade enzimática
A capacidade de uma enzima de catalisar uma reação química específica
unidade de atividade enzimática
A quantidade de enzima necessária para converter uma certa quantidade de substrato em produto por unidade de tempo
atividade específica da enzima
O número de unidades de atividade enzimática por miligrama de proteína enzimática
Isolamento e purificação de enzimas
Preparação de extrato bruto
Seleção de materiais
quebrado
extrair
purificação
Armazenamento de preparações enzimáticas
Baixa temperatura 0-4°, -20°
Aumente a concentração de armazenamento
Adicionar estabilizador
Liofilização
Imobilizado
Engenharia Enzimática
Uma nova tecnologia de aplicação formada pela combinação orgânica dos princípios básicos da enzimologia, tecnologia de engenharia química e tecnologia de recombinação genética
imobilização de enzimas
As moléculas de enzima são ligadas ao suporte através de adsorção, ligação covalente, encapsulamento e reticulação.
método de adsorção
Método de ligação covalente
Método de ligação cruzada
Método de incorporação de gel
Microencapsulação