Primärstruktur: *Die Reihenfolge der Aminosäuren in Proteinen *In gewissem Umfang sind auch andere kovalent gebundene Komponenten enthalten

rechte Spirale

Die von der Aminogruppe und der Carbonylgruppe gebildete Wasserstoffbrücke ist die Hauptkraft, die die Helix stabilisiert.

3,6 Aminosäuren pro Helixwindung

Seitenkettengruppen befinden sich außerhalb der Helix

Mehrere Polypeptidketten sind in Vorwärtsrichtung oder antiparalleler Richtung angeordnet

Amino- und Carbonylgruppen bilden Wasserstoffbrückenbindungen zwischen den Ketten

Die Seitenketten erstrecken sich über und unter dem Blatt

ist die ausgedehnteste Konformation einer Peptidkette

Kleinere Seitenkettengruppen bringen die Peptidketten näher zueinander, was sich positiv auf die Bildung von β-Faltblättern auswirkt

1. 1951 von Pauling et al. vorgeschlagen, kommt es sowohl in faserigen als auch in kugelförmigen Proteinen vor. 2. Die Polypeptidkette ist ziemlich lang und in einer Zickzackstruktur zwischen benachbarten Peptideinheiten (Peptidebenen) gefaltet, und die Seitenketten sind oberhalb und unterhalb der Zickzackstruktur versetzt – siehe Struktur. 3. Mehr als zwei Abschnitte dieser Struktur sind parallel angeordnet, und die beiden Ketten können parallel oder antiparallel sein. 4. Zwischen den Peptidketten werden Wasserstoffbrückenbindungen gebildet, um die gefaltete Struktur zu stabilisieren. Die Wasserstoffbrückenbindungen verlaufen senkrecht zur Längsachse der Helix (antiparallel). 5. Der Abstand zwischen benachbarten Aminosäuren beträgt 0,35 nm.

Bestimmung N-terminaler Aminosäuren von Polypeptiden

Bestimmung der C-terminalen Aminosäure von Polypeptiden

Die meisten aktiven Peptide im Körper werden aus inaktiven Proteinvorläufern durch spezielle Enzymsysteme (wie Polypeptidkettenspaltung, Acylierung, Acetylierung usw.) verarbeitet.

Trennung und Reinigung natürlicher aktiver Peptide (Aussalzen, Chromatographie, selektive Fällung etc.)

Herstellung aktiver Peptide durch chemische Synthese (kann zur klinischen Diagnose, Behandlung und Vorbeugung bestimmter schwerer Krankheiten verwendet werden)

Primärstruktur: *Die Reihenfolge der Aminosäuren in Proteinen *In gewissem Umfang sind auch andere kovalent gebundene Komponenten enthalten

Die Sekundärstruktur eines Proteins bezieht sich auf die lokale räumliche Konformation der Grundgerüstatome einer Polypeptidkette. Es handelt sich um ein Gerüst, das durch die wiederholte Anordnung von drei Atomen gebildet wird: N (Aminostickstoff), Ca (a-Kohlenstoffatom) und Co (). Carboxyl-Kohlenstoffkette; die R-Gruppe jedes Aminosäurerests bildet die Seitenkette der Polypeptidkette. Die Sekundärstruktur bezieht sich auf die Konformation der Hauptkettengerüstatome und betrifft nicht die R-Gruppe.

Haupttypen von Proteinsekundärstrukturen

Super-Sekundärstruktur: Motiv

Die Tertiärstruktur eines Proteins ist die räumliche Gesamtanordnung aller Atome in der gesamten Polypeptidkette. Das heißt, auf der Grundlage der Sekundärstruktur wird die Wechselwirkung der R-Gruppen der Seitenkette hinzugefügt und die gesamte Polypeptidkette organisiert. gebildete räumliche Struktur. In einer Wasserumgebung befinden sich polare Gruppen häufig auf der Oberfläche von Proteinmolekülen und unpolare Gruppen häufig im Inneren von Proteinmolekülen.

Faktoren, die die Stabilität der dreistufigen Struktur aufrechterhalten

Tertiärstruktur von Myoglobin

Domain

Ein multimeres Protein, das aus mehreren Polypeptidketten besteht, die ihre eigene unabhängige Tertiärstruktur bilden und miteinander verbunden sind. Diese Polypeptidketten, die das multimere Protein bilden, sind die Untereinheiten des Proteins des Proteins, einschließlich der räumlichen Anordnung und Interaktionen der Untereinheiten.