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EdrawMindchimica delle proteine
Galleria mappe mentale chimica delle proteine
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chimica delle proteine
Questa è una mappa mentale sulla biochimica, che include principalmente aminoacidi, Struttura molecolare di peptidi e proteine, Proprietà delle proteine, ecc.
Modificato alle 2024-03-24 14:26:48- 暗黑模板-個人求職簡歷模板
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chimica delle proteine
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- Profilo
chimica delle proteine
aminoacidi
Definizione di aminoacidi
Principali funzioni degli aminoacidi
Aminoacidi proteogenici e non proteici
Classificazione degli amminoacidi
amminoacidi idrofili
amminoacidi idrofobici
aminoacidi essenziali
aminoacidi non essenziali
abbreviazione di amminoacido
Ala, Arg, Asn, Asp, Cys, ecc.
Proprietà fisico-chimiche degli amminoacidi
Proprietà fisiche generali
Chiralità degli amminoacidi e sua determinazione
Tipo D e tipo L
Dissociazione anfifilica degli amminoacidi e calcolo del punto isoelettrico e del punto isoelettrico degli amminoacidi
proprietà chimiche
Reazione con ninidrina
Reazione con 2,4-dinitrofluorobenzene (reazione di Sanger)
Reazione con isotiocianato di benzene (PITC)
Proprietà di assorbimento UV degli amminoacidi aromatici | Ossidazione della cisteina e formazione di legami disolfuro Proprietà di dissociazione nel gruppo R di His a pH quasi fisiologico
peptide
Definizione di peptide
Un polimero formato legando covalentemente due o più amminoacidi attraverso la condensazione di gruppi α-ammino e α-carbossilici con legami ammidici (legami peptidici). Comprende oligopeptidi, polipeptidi e proteine. Ogni unità amminoacidica che costituisce un peptide è chiamata residuo amminoacidico. La struttura della catena formata da residui amminoacidici collegati da legami peptidici è chiamata catena peptidica
Proprietà dei legami peptidici
Ha proprietà parziali di doppio legame (40%). La lunghezza del legame peptidico è 0,133 nm, che è compresa tra il legame singolo C-N (0,147 nm) e il doppio legame C=N (0,128 nm).
Classificazione e denominazione dei peptidi
La base principale per la denominazione e la classificazione dei peptidi è il numero e la composizione dei residui aminoacidici. I peptidi possono essere classificati in base al numero di residui aminoacidici e sono chiamati peptidi. Ad esempio, un peptide composto da 2 aminoacidi è chiamato dipeptide, un peptide composto da 3 aminoacidi è chiamato tripeptide e così via. Generalmente, i peptidi composti da 2 a 10 residui aminoacidici sono chiamati oligopeptidi, i peptidi composti da 11 a 50 residui aminoacidici sono chiamati polipeptidi e i peptidi composti da più di 50 residui aminoacidici sono solitamente chiamati proteine. L'insulina contiene 51 aminoacidi ed è una proteina. Il glucagone contiene solo 29 aminoacidi, quindi può essere chiamato solo un polipeptide.
Ogni amminoacido che costituisce una molecola peptidica non è una molecola completa perché partecipa alla formazione dei legami peptidici, per questo viene chiamato residuo amminoacidico (residuo). In una molecola peptidica, l'amminoacido N-terminale è il primo amminoacido (residuo). Quando si nomina, basta aggiungere la parola "acile" dopo il nome di ciascun amminoacido.
Rappresentazione e denominazione dei tripeptidi
Nome: Alanilglicilaspartato metodo di visualizzazione: Ala ---- Gly ---- Asp(AGD) Asp----Gly----Ala (DGA)
Peptidi sintetizzati non ribosomialmente e peptidi sintetizzati ribosomialmente
Peptide attivo naturale ---- glutatione
Composizione: acido L-glutammico, L-cisteina e glicina L'acido glutammico forma un legame peptidico dal gruppo γ-carbossilico
Funzione: 1. Le proprietà riducenti dei gruppi sulfidrilici del glutatione proteggono l'attività delle proteine contenenti gruppi sulfidrilici ed enzimi con gruppi sulfidrilici come gruppi attivi e resistono all'ossidazione; 2. Anche la reazione del glutatione ridotto con H₂O₂ o altri ossidi organici può svolgere un effetto disintossicante.
Proprietà fisico-chimiche degli oligopeptidi
dissociazione sessuale
Chiralità e attività ottica
Reazione del biureto*
Generalmente, i composti contenenti due gruppi carbamoile (cioè legami peptidici: -CO-NH-) nella molecola reagiscono con soluzioni alcaline per formare complessi viola o blu-viola.
idrolisi
Hanno funzioni biologiche specifiche (ad esempio glutatione)
struttura molecolare delle proteine
definizione di proteine
Una sostanza biologica macromolecolare con una certa struttura spaziale composta da diversi aminoacidi collegati da legami peptidici (il numero di aminoacidi è maggiore di 50)
"Dogma centrale"
La funzione del DNA risiede nella sua struttura primaria: la funzione delle proteine risiede nella sua struttura tridimensionale
diversità proteica
diversità di composizione
Le proteine possono contenere una o più catene peptidiche (proteine semplici)
Le proteine possono contenere componenti non proteici (proteine leganti)
Varietà di dimensioni
diversità strutturale
Esempi: (1) Collagene - proteina fibrillare (2) Mioglobina - proteina globulare (3) Batterorodopsina - proteina di membrana
Diversità di funzioni
Cofattori della catena polipeptidica (ioni metallici, coenzimi e gruppi prostetici) o altre modificazioni
Gerarchia della struttura delle proteine
Nel piano del peptide i due Cα possono essere in configurazione cis o trans. La configurazione trans è più stabile della configurazione cis. (Tranne Pro)
struttura primaria delle proteine
(1) È la struttura covalente (legame peptidico) della proteina (2) È unico per ciascuna proteina (3) Determinato dalla sequenza nucleotidica del gene che lo codifica (4) È una forma di informazione genetica (5) La scrittura avviene sempre dall'estremità N all'estremità C
struttura secondaria delle proteine
Definizione: lo scheletro della catena principale della catena polipeptidica stessa (escluso il gruppo R) (localmente) è regolarmente piegato e avvolto nello spazio, che è determinato da legami idrogeno tra gruppi di catene non laterali di residui amminoacidici.
Piano peptidico e angolo diedro
Configurazione e Conformazione
alfa-elica
Punti strutturali
Fattori che influenzano la formazione della struttura α-elicoidale
Tipi di alfa eliche
foglio β
Tipo di piega
piega parallela
ripiegamento antiparallelo
Punti strutturali
Struttura terziaria delle proteine
Definizione: La struttura terziaria si riferisce alla catena polipeptidica che viene ulteriormente avvolta, arricciata e piegata sulla base della struttura secondaria per formare una struttura completa mantenuta principalmente da legami secondari (a volte legami disolfuro e legami di coordinazione metallici) attraverso tre catene laterali di amminoacidi struttura bidimensionale. La struttura terziaria stabile comprende principalmente legami idrogeno, legami idrofobici, legami ionici e forze di van der Waals. La struttura terziaria è solitamente costituita da motivo e dominio.
Motivo
anello a forcina beta
bobina arrotolata
βαβ
fascio di quattro eliche
Metodi per determinare la struttura terziaria delle proteine
Diffrazione dei cristalli di raggi X
Risonanza magnetica (NMR) (meno di 120aa)
Microscopia crioelettronica (CryoEM)
Sei modelli di strutture tridimensionali delle proteine
struttura quaternaria delle proteine
subunità proteiche
sottoargomento
ripiegamento delle proteine
Definizione di ripiegamento delle proteine Regole di base del ripiegamento delle proteine Accompagnatore Malattie legate al misfolding delle proteine
Proprietà delle proteine
G
dissociazione sessuale
Proprietà colloidali
reazione di precipitazione
Denaturazione e idrolisi delle proteine
reazione cromatica delle proteine