Mindmap-Galerie Chemie-Enzyme
Ein Artikel über die Chemie-Enzym-Mindmap, über Enzymforschung und -technik, einschließlich Wirkmechanismus, enzymatische Reaktionskinetik, Faktoren, die die enzymatische Reaktionsgeschwindigkeit beeinflussen usw.
Bearbeitet um 2023-11-19 16:31:03Einhundert Jahre Einsamkeit ist das Meisterwerk von Gabriel Garcia Marquez. Die Lektüre dieses Buches beginnt mit der Klärung der Beziehungen zwischen den Figuren. Im Mittelpunkt steht die Familie Buendía, deren Wohlstand und Niedergang, interne Beziehungen und politische Kämpfe, Selbstvermischung und Wiedergeburt im Laufe von hundert Jahren erzählt werden.
Einhundert Jahre Einsamkeit ist das Meisterwerk von Gabriel Garcia Marquez. Die Lektüre dieses Buches beginnt mit der Klärung der Beziehungen zwischen den Figuren. Im Mittelpunkt steht die Familie Buendía, deren Wohlstand und Niedergang, interne Beziehungen und politische Kämpfe, Selbstvermischung und Wiedergeburt im Laufe von hundert Jahren erzählt werden.
Projektmanagement ist der Prozess der Anwendung von Fachwissen, Fähigkeiten, Werkzeugen und Methoden auf die Projektaktivitäten, so dass das Projekt die festgelegten Anforderungen und Erwartungen im Rahmen der begrenzten Ressourcen erreichen oder übertreffen kann. Dieses Diagramm bietet einen umfassenden Überblick über die 8 Komponenten des Projektmanagementprozesses und kann als generische Vorlage verwendet werden.
Einhundert Jahre Einsamkeit ist das Meisterwerk von Gabriel Garcia Marquez. Die Lektüre dieses Buches beginnt mit der Klärung der Beziehungen zwischen den Figuren. Im Mittelpunkt steht die Familie Buendía, deren Wohlstand und Niedergang, interne Beziehungen und politische Kämpfe, Selbstvermischung und Wiedergeburt im Laufe von hundert Jahren erzählt werden.
Einhundert Jahre Einsamkeit ist das Meisterwerk von Gabriel Garcia Marquez. Die Lektüre dieses Buches beginnt mit der Klärung der Beziehungen zwischen den Figuren. Im Mittelpunkt steht die Familie Buendía, deren Wohlstand und Niedergang, interne Beziehungen und politische Kämpfe, Selbstvermischung und Wiedergeburt im Laufe von hundert Jahren erzählt werden.
Projektmanagement ist der Prozess der Anwendung von Fachwissen, Fähigkeiten, Werkzeugen und Methoden auf die Projektaktivitäten, so dass das Projekt die festgelegten Anforderungen und Erwartungen im Rahmen der begrenzten Ressourcen erreichen oder übertreffen kann. Dieses Diagramm bietet einen umfassenden Überblick über die 8 Komponenten des Projektmanagementprozesses und kann als generische Vorlage verwendet werden.
Enzym
Konzepte und Funktionen
Konzept
Biokatalysator
Sie werden von biologischen Zellen produziert, sind für den Stoffwechsel lebender Organismen unverzichtbar und werden von vielen Faktoren reguliert.
Das meiste davon ist Protein und eine kleine Menge RNA
Merkmale
Effizienz
Anzahl der Conversions (TN)
Die Anzahl der pro Enzymmolekül pro Zeiteinheit (1 s) umgewandelten Substratmoleküle.
Hohe 40 Millionen – Katalase
Niedriger 1-Lysozym-Wert
Spezifität
Enzyme sind hinsichtlich der Art der Reaktion, die sie katalysieren, und der Reaktanten streng selektiv
enzymatische Reaktion
Durch Enzym katalysierte chemische Reaktion
Substrat
Reaktant
Bestimmt durch die Struktur des Enzyms, insbesondere die strukturelle Spezifität des aktiven Zentrums des Enzyms
Empfindlichkeit
Leicht zu inaktivieren
Hohe Temperatur, starke Säure, starkes Alkali, hoher Salzgehalt
Erfordert normale Temperatur, normalen Druck, wenig Salz und einen nahezu neutralen pH-Wert
Verstellbarkeit
Dynamisches Auswuchten
Chemische Natur und Zusammensetzung
chemischer Natur
Ribozym
RNA mit katalytischer Fähigkeit
Eiweiß
reines Protein
Enthält nur Aminosäurereste
Urease-Amylase-Ribonuklease-Lysozym
Konjugiertes Protein (Holoenzym)
Es gibt Metallionen
kleine organische Moleküle
Coenzym
Prothesengruppe: schwer durch Dialyse zu entfernen
Metallorganische Moleküle
Elektronen übertragen
Verbessern Sie die Wasseraffinitätseigenschaften
Statische Abschirmung
Orientierung der Reaktion
Der Nicht-Protein-Anteil ist ein Cofaktor
Als Träger von Elektronen, Atomen oder bestimmten chemischen Gruppen
Der Proteinanteil ist Apoenzym
Bindesubstrat
Beteiligen Sie sich an der Katalyse
Typ
Monomeres Enzym
eine Polypeptidkette
Oligomerase
zwei oder mehr Untereinheiten
Multienzymkomplex
Mehrere chimäre Enzyme
Name
übliche Nomenklatur
Abhängig vom Substrat des Enzyms und der Art der enzymatischen Reaktion
Quelle von Enzymen
Mangelnde Systematik und Genauigkeit
übliche Nomenklatur
Enzymologie-Komitee (EK)
EC.1 (Redox).1 (Große Unterkategorie).1 (Rezeptor-NAD).27 (Seriennummer)
erste Nummer
1 Redox-Typ
2 Transferasen
3 Hydrolysetyp
4 Lyasen
5 Isomerase-Enzyme
6 Synthetische Enzyme
7 Allozyme
Struktur und Funktion
Aktive Site und wesentliche Gruppen
aktives Zentrum/aktive Seite
Eine Region, in der chemische Gruppen konzentriert sind, die an der Bindung an das Substrat beteiligt sind
katalytische Gruppe
Helfen und fördern Sie spezifische chemische Veränderungen in Substraten
spezifische Aminosäureseitenketten
Enzym-Cofaktor
Bindungsgruppe
Wesentliche Gruppe
Gruppen, die zur Aufrechterhaltung der räumlichen Organisation des Enzyms erforderlich sind
Flexibel
Isoenzym
Eine Gruppe von Enzymen, die dieselbe chemische Reaktion katalysieren, jedoch unterschiedliche molekulare Strukturzusammensetzungen, physikalische und chemische Eigenschaften, Immuneigenschaften und regulatorische Eigenschaften des Enzyms selbst aufweisen
Derselbe Reaktionsschritt unterliegt einer unabhängigen Rückkopplungsregulation durch mehrere Metaboliten, was die Stoffwechselregulation sehr komplex macht.
Spezifität
strukturelle Spezifität
absolute Spezifität
Funktioniert nur bei einem
relative Spezifität
Familienspezifität/Gruppenspezifität aufweisen
Beispiel: Protease
Hat eine Schlüsselspezifität
Beispiel: Esterase
Stereospezifität
Wenn die Reaktanten Stereoisomere enthalten, wählen Sie nur ein Enzym
Spezifität der optischen Isomerie
Spezifität der geometrischen Isomerie
Bedeutung
Koordinierte chemische Reaktionen in lebenden Organismen
Theorie
Schloss-und-Schlüssel-Theorie
Übergangszustands-Komplementaritätstheorie
Theorie der induzierten Anpassung
Mechanismus
Enzyme beschleunigen Reaktionen, indem sie die Reaktionsaktivierungsenergie reduzieren
Übergangszustand
Damit sich Reaktanten in Produkte umwandeln können, müssen sie in einen höheren Energiezustand übergehen
Grundzustand
Der Zustand der Reaktantenmoleküle mit niedrigerer Energie
Aktivierungsenergie
Übergangszustandsmoleküle haben mehr freie Energie als Grundzustandsmoleküle
Bindungsenergie
Die von Enzymen und Substraten durch diese nichtkovalenten Wechselwirkungen erzeugte Energie
molekularer Mechanismus
Das aktive Zentrum des Enzymmoleküls bindet an das Substrat und bildet einen Enzym-Substrat-Komplex
Proximity-Effekt und Erleichterungseffekt
Auswirkungen können kumulativ sein
Nichtkovalente Wechselwirkungen, die die Bildung von Substratübergangszuständen fördern
Abzyme/katalytische Antikörper
Immunglobuline mit katalytischen Fähigkeiten
Säure-Base-Katalyse
Katalysatoren funktionieren, indem sie Protonen an Reaktanten abgeben oder Protonen von Reaktanten aufnehmen
kovalente Katalyse
Der Katalysator verändert den Prozess und reduziert die Aktivierungsenergie, indem er mit dem Substrat einen relativ instabilen kovalenten Zwischenkomplex bildet.
Metallionenkatalyse
Verbessern Sie die Wasseraffinitätseigenschaften
Elektrostatische Wechselwirkung schirmt negative Ladungen ab
Nutzen Sie die positive Ladung, um die während der Reaktion gebildete negative Ladung zu stabilisieren
Bindungssubstrat orientiert die Reaktion
Die Rolle der Mikroumgebung am aktiven Zentrum des Enzyms
Beispiele für enzymatische Wirkmechanismen
Chymotrypsin
Enzymatische Reaktionskinetik
Die Wissenschaft, die die Geschwindigkeit enzymatischer Reaktionen und die verschiedenen Faktoren untersucht, die diese Geschwindigkeit beeinflussen
Kinetische Gleichungen für enzymatische Reaktionen
Michaelis-Menten-Gleichung
Michaelis-Konstante Km
Km=(k-1 k2)/k1
Faktoren, die die Geschwindigkeit enzymatischer Reaktionen beeinflussen
Inhibitor
Beeinträchtigung der Enzymkatalyse
irreversibler Inhibitor
kompetitiver Inhibitor
Handeln Sie auf derselben Website
nichtkompetitiver Inhibitor
Verschiedene Einsatzorte
wettbewerbshemmender Hemmstoff
Das Enzym bindet an das Substrat und dann an den Inhibitor
Reversibler Inhibitor
Temperatur
Optimale Temperatur
Der Scheitelpunkt der Kurve, die durch Auftragen der Reaktionsgeschwindigkeit gegen die Temperatur erhalten wird.
pH-Wert
Säuredenaturierung/Alkalidenaturierung
Den Dissoziationsstatus einer Gruppe ändern
Beeinflusst den Dissoziationszustand des Substrats und den Dissoziationszustand des Zwischenkomplexes ES
Beeinflusst die Konformation des aktiven Zentrums von Enzymen
Optimaler pH-Wert
Pflanze 4,5-6,5
Tier 6,5-8,0
Pepsin 1,5
Papain 4-10 unverändert
Aktivator
Verbessern Sie die Enzymaktivität
Wirkung
Erhöhen Sie die Enzymaktivität
Mg2 in der PCR kann die Aktivität der DNA-Polymerase erhöhen
Kontrollieren Sie die Menge und Art der Enzymaktivatoren
Die Fehlerquote bei übermäßigem Mg2 steigt
Trennen, reinigen oder konservieren Sie durch Entfernen von Aktivatoren
DNA-Konservierung-EDTA 4° ist ein halbes Jahr lagerfähig
Regulierung der Enzymaktivität
Anpassungsmethode
Ändern Sie die Menge und Verteilung der Enzyme
Ändern Sie die Aktivität vorhandener Enzymmoleküle in Zellen
allosterische Regulation
Eine regulatorische Stelle in einem Enzym, die die katalytische Aktivität des Enzyms verändert
allosterisches Enzym
Enzyme mit allosterischer Regulation
Die allosterische Regulierung von CTP wird oft als Rückkopplungshemmung bezeichnet
Effektor
Verbindungen mit allosterisch modulierender Wirkung auf Enzymmoleküle
Positive Effektoren/allosterische Aktivatoren
Negative Effektoren/allosterische Inhibitoren
synergistischer Effekt
positive Synergie
Das Substrat bindet an allosterische Enzyme, um die Bindung zu fördern
negative Synergie
andererseits
eigenwillige Wirkung
Das aktive Zentrum und das regulatorische Zentrum des Enzyms sind unterschiedlich und der Effektor ist ein Nichtsubstratmolekül
reversible kovalente Modifikationsregulierung
Wenn ein Enzym durch andere Enzyme katalysiert wird, unterliegen bestimmte Gruppen in seiner Peptidkette einer reversiblen kovalenten Modifikation, was zur gegenseitigen Umwandlung des Enzyms zwischen der aktiven (oder hochaktiven) Form und der inaktiven (oder schwach aktiven) Form führt.
kovalent reguliertes Enzym
Aktivierung von Zymogen
Zymogen
inaktiver Vorläufer des Enzyms
Aktivierung
Katalyse durch spezifische proteolytische Enzyme, irreversibel
Methoden der Enzymforschung und Enzymtechnik
Methode zur Messung der Enzymaktivität
Enzymaktivität/Enzymaktivität
Die Fähigkeit eines Enzyms, eine bestimmte chemische Reaktion zu katalysieren
Enzymaktivitätseinheit
Die Enzymmenge, die erforderlich ist, um pro Zeiteinheit eine bestimmte Menge Substrat in Produkt umzuwandeln
Enzymspezifische Aktivität
Die Anzahl der Enzymaktivitätseinheiten pro Milligramm Enzymprotein
Enzymisolierung und -reinigung
Herstellung von Rohextrakt
Materialauswahl
gebrochen
Extrakt
Reinigung
Lagerung von Enzympräparaten
Niedrige Temperatur 0-4°, -20°
Erhöhen Sie die Speicherkonzentration
Stabilisator hinzufügen
Gefriertrocknen
Immobilisiert
Enzymtechnik
Eine neue Anwendungstechnologie, die durch die organische Kombination der Grundprinzipien der Enzymologie, der chemischen Verfahrenstechnik und der genetischen Rekombinationstechnologie entsteht
Immobilisierung von Enzymen
Enzymmoleküle werden durch Adsorption, kovalente Bindung, Einkapselung und Vernetzung an den Träger gebunden.
Adsorptionsmethode
Kovalente Bindungsmethode
Vernetzungsmethode
Gel-Einbettungsmethode
Mikroverkapselung