Mindmap-Galerie Enzyme und enzymatische Reaktionen
Hierbei handelt es sich um eine Mindmap über Enzyme und enzymatische Reaktionen, die die Reaktionsgeschwindigkeit durch Verringerung der Aktivierungsenergie der Reaktion verringern kann, den Gleichgewichtspunkt der Reaktion jedoch nicht verändert.
Bearbeitet um 2024-04-08 00:34:18Einhundert Jahre Einsamkeit ist das Meisterwerk von Gabriel Garcia Marquez. Die Lektüre dieses Buches beginnt mit der Klärung der Beziehungen zwischen den Figuren. Im Mittelpunkt steht die Familie Buendía, deren Wohlstand und Niedergang, interne Beziehungen und politische Kämpfe, Selbstvermischung und Wiedergeburt im Laufe von hundert Jahren erzählt werden.
Einhundert Jahre Einsamkeit ist das Meisterwerk von Gabriel Garcia Marquez. Die Lektüre dieses Buches beginnt mit der Klärung der Beziehungen zwischen den Figuren. Im Mittelpunkt steht die Familie Buendía, deren Wohlstand und Niedergang, interne Beziehungen und politische Kämpfe, Selbstvermischung und Wiedergeburt im Laufe von hundert Jahren erzählt werden.
Projektmanagement ist der Prozess der Anwendung von Fachwissen, Fähigkeiten, Werkzeugen und Methoden auf die Projektaktivitäten, so dass das Projekt die festgelegten Anforderungen und Erwartungen im Rahmen der begrenzten Ressourcen erreichen oder übertreffen kann. Dieses Diagramm bietet einen umfassenden Überblick über die 8 Komponenten des Projektmanagementprozesses und kann als generische Vorlage verwendet werden.
Einhundert Jahre Einsamkeit ist das Meisterwerk von Gabriel Garcia Marquez. Die Lektüre dieses Buches beginnt mit der Klärung der Beziehungen zwischen den Figuren. Im Mittelpunkt steht die Familie Buendía, deren Wohlstand und Niedergang, interne Beziehungen und politische Kämpfe, Selbstvermischung und Wiedergeburt im Laufe von hundert Jahren erzählt werden.
Einhundert Jahre Einsamkeit ist das Meisterwerk von Gabriel Garcia Marquez. Die Lektüre dieses Buches beginnt mit der Klärung der Beziehungen zwischen den Figuren. Im Mittelpunkt steht die Familie Buendía, deren Wohlstand und Niedergang, interne Beziehungen und politische Kämpfe, Selbstvermischung und Wiedergeburt im Laufe von hundert Jahren erzählt werden.
Projektmanagement ist der Prozess der Anwendung von Fachwissen, Fähigkeiten, Werkzeugen und Methoden auf die Projektaktivitäten, so dass das Projekt die festgelegten Anforderungen und Erwartungen im Rahmen der begrenzten Ressourcen erreichen oder übertreffen kann. Dieses Diagramm bietet einen umfassenden Überblick über die 8 Komponenten des Projektmanagementprozesses und kann als generische Vorlage verwendet werden.
Enzyme und enzymatische Reaktionen
Definition
Kann die Reaktionsgeschwindigkeit verringern, indem die Aktivierungsenergie der Reaktion verringert wird, verändert jedoch nicht den Gleichgewichtspunkt der Reaktion
Molekulare Struktur und Funktion von Enzymen
Überblick
Natur
Eiweiß
Einstufung
Monomeres Enzym
Besteht aus einer Peptidkette
Oligomerase
Es besteht aus mehreren gleichen oder unterschiedlichen Peptidketten, die durch nicht-gemeinsame Bindungen verbunden sind.
Multi-Enzym-Komplex (Multi-Enzym-System)
Mehrere Enzyme mit unterschiedlichen katalytischen Funktionen, die eine Reihe aufeinanderfolgender Reaktionen nacheinander katalysieren, werden zu einem Ganzen zusammengefasst
Multifunktionale Enzyme (Tandemenzyme)
Eine Peptidkette hat gleichzeitig mehrere unterschiedliche katalytische Funktionen
Die molekulare Zusammensetzung von Enzymen enthält häufig Cofaktoren
Einstufung
Nach molekularer Zusammensetzung
einfaches Enzym
Nach der Hydrolyse verbleiben nur noch Aminosäurebestandteile
konjugierendes Enzym (konjugierendes Enzym)
Proteinanteil (Enzymprotein)
Bestimmen Sie die Spezifität enzymatischer Reaktionen und ihren katalytischen Mechanismus
Nicht-Protein-Anteile (Cofaktoren)
Coenzym
Nicht öffentliche Wertanleihe, lose Bindung
Kann durch Dialyse und Ultrafiltration entfernt werden
prothetische Basis
Kovalente Bindung, feste Bindung
Durch Dialyse und Ultrafiltration schwer zu entfernen
Einstufung
organische Verbindungen
Derivate von B-Vitaminen oder Porphyrinverbindungen
Wirkung
Beteiligen Sie sich an der Übertragung von Elektronen und Protonen oder übernehmen Sie eine tragende Rolle
Metallion
ist der häufigste Cofaktor
Wirkung
Nehmen Sie als Bestandteil des aktiven Zentrums des Enzyms an katalytischen Reaktionen teil
Dient als Brücke zwischen Ligase und Substrat
Neutralisieren Sie Ladungen und reduzieren Sie die elektrostatische Abstoßung
Stabilisieren Sie die räumliche Konformation des Enzyms
Metalloenzyme und metallaktivierende Enzyme
Metalloenzyme
Metallionen binden eng an Enzyme und gehen während des Extraktionsprozesses nicht so leicht verloren
metallaktivierendes Enzym
Metallionen binden reversibel an Enzyme
Holoenzym
Enzymprotein in Kombination mit Cofaktoren wird als Holoenzym bezeichnet
Keines davon besitzt eine katalytische Aktivität, wenn es allein vorhanden ist
Das aktive Zentrum eines Enzyms ist der Ort, an dem das Enzymmolekül seine katalytische Funktion ausübt
Wesentliche Gruppe
innerhalb des aktiven Zentrums des Enzyms
Bindungsgruppe
Erkennt und bindet Substrate und Coenzyme, um Enzym-Substrat-Übergangszustandskomplexe zu bilden
katalytische Gruppe
Beeinflusst die Stabilität bestimmter chemischer Bindungen im Substrat, katalysiert die chemische Reaktion des Substrats und wandelt es dann in ein Produkt um
Isoenzyme katalysieren die gleiche chemische Reaktion
Isoenzyme werden häufig als biochemische Indikatoren zur Diagnose von Krankheiten eingesetzt.
Isoenzymdefinition
Eine Gruppe von Enzymen, die dieselbe chemische Reaktion katalysieren, jedoch unterschiedliche molekulare Strukturen, physikalische und chemische Eigenschaften und sogar immunologische Eigenschaften der Enzymproteine aufweisen
Tierische Laktatdehydrogenase (LDH)
LDH1(H4)
Hoch: Myokardinfarkt
LDH2(H3M)
LDH3(H2M2)
Hoch: akute Hepatitis
LDH4(HM3)
LDH5(M4)
Kreatinkinase (CK)
Enthält CK1 (BB-Typ) im Gehirn
Enthält CK2 im Myokard (MB-Typ)
Wichtige Indikatoren zur Diagnose eines Herzinfarkts
Skelettmuskel enthält CK3 (MM-Typ)
Wie Enzyme funktionieren
Enzyme haben besondere Eigenschaften, die sich von gewöhnlichen Katalysatoren unterscheiden
Enzyme haben eine extrem hohe katalytische Effizienz für Substrate
Enzyme sind hochspezifisch für ihre Substrate
absolute Spezifität
Definition
Wirkt nur auf Substratmoleküle einer bestimmten Struktur
Beachten
Einige Enzyme mit dieser Eigenschaft katalysieren nur ein optisches Isomer oder ein Stereoisomer des Substrats.
Lactatdehydrogenase katalysiert lediglich die Dehydrierung von L-Lactat zu Pyruvat
relative Spezifität
Definition
Wirkt auf eine Klasse von Verbindungen, die dieselbe chemische Bindung oder chemische Gruppe enthalten
Enzyme sind einstellbar
Enzymaktivität und Enzymgehalt werden durch interne Metaboliten oder Hormone reguliert
Die Aktivität der Phosphofructokinase-1 wird durch AMP allosterisch aktiviert und durch ATP gehemmt.
Die Enzymsynthese wird durch Substanzen induziert oder unterdrückt
Insulin induziert die Synthese der HMG-CoA-Reduktase, während Cholesterin die Synthese dieses Enzyms hemmt
Enzyme sind instabil
Wird unter bestimmten physikalischen und chemischen Faktoren inaktiv
Wie hohe Temperaturen, starke Säure, starkes Alkali
Enzymatische Reaktionen werden oft bei normaler Temperatur, normalem Druck und nahezu neutralen Bedingungen durchgeführt.
Enzyme erhöhen die Reaktionsgeschwindigkeit, indem sie den Übergangszustand des Substrats fördern
Enzyme reduzieren die Aktivierungsenergie von Reaktionen wirksamer als gewöhnliche Katalysatoren
Enzyme verbinden sich mit Substraten und bilden Zwischenprodukte
Durch die induzierte Passform wird das Enzym eng an das Substrat gebunden
Der Proximitätseffekt und die gerichtete Anordnung stellen sicher, dass die Substrate korrekt im aktiven Zentrum des Enzyms positioniert sind
Oberflächeneffekt
Desolvatisierung von Substratmolekülen
Der katalytische Mechanismus von Enzymen weist multikatalytische Effekte auf
Säure-Base-Katalyse
Nukleophile Katalyse und elektrophile Katalyse
nukleophile Katalyse
kovalente Katalyse
Elektrophile Katalyse
Enzymatische Reaktionskinetik
Der Einfluss der Substratkonzentration auf die enzymatische Reaktionsgeschwindigkeit ist eine rechteckige Hyperbel
Die Kurve ist in drei Abschnitte unterteilt
Reaktion erster Ordnung
Reaktion auf gemischtem Niveau
Reaktion nullter Ordnung
Die Michael-Mann-Gleichung offenbart die kinetischen Eigenschaften von Einzelsubstratreaktionen
V/Vmax=【S】/Km 【S】
Km ist die Michaelis-Konstante, Vmax ist die maximale Reaktionsgeschwindigkeit
Km und Vmax sind wichtige kinetische Parameter der enzymatischen Reaktion
Der Km-Wert entspricht der Substratkonzentration, bei der die enzymatische Reaktionsgeschwindigkeit halb so hoch ist wie die maximale Reaktionsgeschwindigkeit.
Km ist die charakteristische Konstante des Enzyms
Km stellt die Affinität des Enzyms zum Substrat unter bestimmten Bedingungen dar.
Km ↑Enzym- und Substrataffinität↓
Vmax ist die Reaktionsgeschwindigkeit, wenn das Substrat vollständig gesättigt ist
Enzymumwandlungsnummer
Die Anzahl der Moleküle, die jedes Enzymmolekül oder aktive Zentrum pro Zeiteinheit katalysiert, um ein Substrat in ein Produkt umzuwandeln, wird als Umwandlungszahl des Enzyms bezeichnet.
Das heißt, k₃ ist die Umwandlungszahl des Enzyms und die Einheit ist s-1
Kann verwendet werden, um die katalytische Effizienz eines Enzyms auszudrücken
Km und Vmax werden oft durch die Lin-Bey-Plot-Methode ermittelt.
Tragen Sie 1/v gegen 1/[S] auf, der Achsenabschnitt auf der vertikalen Achse beträgt 1/Vmax und der Achsenabschnitt auf der horizontalen Achse beträgt -1/Km
Wenn das Substrat ausreichend ist, ist der Einfluss der Enzymkonzentration auf die enzymatische Reaktionsgeschwindigkeit linear.
Wenn [S] viel größer als [E] ist, kann die Änderung der [S]-Konzentration in der Reaktion ignoriert werden
Der Einfluss der Temperatur auf die Geschwindigkeit enzymatischer Reaktionen ist zweifach
Der pH-Wert beeinflusst die Geschwindigkeit enzymatischer Reaktionen, indem er den Dissoziationszustand von Enzymmolekülen und Substratmolekülen verändert.
Subtopische Inhibitoren reduzieren die enzymatischen Reaktionsraten
Definition
Substanzen, die die Enzymaktivität reduzieren können, ohne eine Denaturierung von Enzymproteinen zu verursachen, werden zusammenfassend als Enzyminhibitoren bezeichnet.
Irreversible Inhibitoren binden kovalent an Enzyme
Organophosphorische Pestizide
Der Acetylcholin-Antagonist Atropin (irreversibler Inhibitor) und der Cholinesterase-Reaktivator Pralidoxim
Geringe Konzentrationen an Schwermetallionen (Hg, Ag, Pb usw.) und As
Dimercaprol (BAL) (irreversibler Inhibitor) lindert die Hemmung der Thiolase
Reversible Inhibitoren binden nichtkovalent an Enzyme
Kompetitive Hemmung und Substratkonkurrenz um das aktive Zentrum eines Enzyms
Sulfa-Medikamente hemmen das Bakterienwachstum
Nichtkompetitive Inhibitoren binden an regulatorische Stellen außerhalb des aktiven Zentrums
Bindungsstellen für antikompetitive Inhibitoren werden durch das Substrat induziert
Kurze Gedächtnismethode
Das K des Wettbewerbs ist groß, das V des Nichtwettbewerbs ist klein und das K und das V des Wettbewerbsverbots sind beide verringert.
Aktivatoren erhöhen die Geschwindigkeit enzymatischer Reaktionen
Definition
Substanzen, die ein Enzym von inaktiv in aktiv umwandeln oder die Enzymaktivität erhöhen, werden Enzymaktivatoren genannt.
Einstufung
Erforderlicher Aktivator
optionaler Aktivator
Regulierung von Enzymen
Überblick
Wenn Zellen den intrazellulären Stoffwechsel an Veränderungen in der inneren und äußeren Umgebung anpassen, regulieren sie hauptsächlich Enzyme (auch als Gateways bezeichnet), die geschwindigkeitsbegrenzende Reaktionen katalysieren. Dies wird durch die Regulierung der Aktivität wichtiger Enzyme erreicht
Die Regulierung der Enzymaktivität ist eine schnelle Regulierung der enzymatischen Reaktionsgeschwindigkeiten
Allosterische Effektoren modulieren die Enzymaktivität, indem sie die Konformation des Enzyms ändern
allosterische Regulierung von Enzymen
allosterisches Enzym
Allostrukturelle Teile (regulatorische Teile)
allosterischer Effektor
allosterischer Aktivator
allosterischer Inhibitor
Die chemische Modifikation und Regulierung von Enzymen erfolgt durch die kovalente und reversible Bindung bestimmter chemischer Gruppen an das Enzym.
Phosphorylierung-Dephosphorylierung (am häufigsten)
Acetylierung – Deacetylierung
Methylierung – Demethylierung
Adenylierung – Deadenylierung
-S-S-——-SH-
Zymogene müssen durch einen Aktivierungsprozess in aktive Enzyme umgewandelt werden
Die physiologische Bedeutung der Zymogenaktivierung
Verhindern Sie, dass die von den Zellen produzierten Enzyme die Zellen selbst verdauen, und ermöglichen Sie den Enzymen, in bestimmten Teilen und Umgebungen zu wirken, um einen normalen Stoffwechsel im Körper sicherzustellen.
Das Zymogen kann als Speicherform des Enzyms betrachtet werden. Bei Bedarf kann das Zymogen rechtzeitig in ein aktives Enzym umgewandelt werden, um seine katalytische Wirkung auszuüben.
Bei der Anpassung des Enzymgehalts handelt es sich um eine langsame Anpassung der enzymatischen Reaktionsgeschwindigkeit
Die Enzymproteinsynthese kann induziert oder unterdrückt werden
Inhalt: Langsame Anpassung
Konformation: Schnelle Anpassung
Der enzymatische Abbau erfolgt auf die gleiche Weise wie der allgemeine Proteinabbauweg
Lysosomaler Weg des Gewebeproteinabbaus (ATP-unabhängiger Proteinabbauweg)
Zytosolischer Weg des Gewebeproteinabbaus (ATP-abhängiger Ubiquitin-vermittelter Proteinabbauweg)
Klassifizierung und Benennung von Enzymen
Eingeteilt nach der Art der katalytischen Reaktion
Oxidoreduktasen
Transferasen
hydrolytische Enzyme
Lyasen
Isomerase
Ligase
Systemname und empfohlener Name
Anwendungen von Enzymen in der Medizin
Eng verbunden mit dem Auftreten, der Diagnose und der Behandlung von Krankheiten
Wird als Reagenz in klinischen Tests und in der wissenschaftlichen Forschung verwendet
Enzymimmunoassay (ELISA)