Mindmap-Galerie Protein-2
In der Biochemie sind Proteine eine wichtige Klasse biologischer Makromoleküle in Organismen. Sie bestehen aus durch Peptidbindungen verbundenen Aminosäuren und haben komplexe Strukturen und vielfältige Funktionen. Es stellt die molekulare Struktur von Proteinen, die physikalischen und chemischen Eigenschaften von Proteinen, Peptide und andere Wissenspunkte im Detail vor.
Bearbeitet um 2024-12-01 17:24:29Dies ist eine Mindmap über die Analyse der Charakterbeziehungen in „Jane Eyre“, die Ihnen helfen soll, dieses Buch zu verstehen und zu lesen. Die Beziehungen in dieser Karte sind sehr praktisch und es lohnt sich, sie zu sammeln.
Dies ist eine Mindmap zum Umgang mit der Zeit als Freund. „Treating Time as a Friend“ ist ein praktischer Leitfaden für Zeitmanagement und persönliches Wachstum. Der Autor Li Xiaolai vermittelt den Lesern anhand ausführlicher Geschichten und anschaulicher Beispiele praktische Fähigkeiten, wie man Prokrastination überwinden, die Effizienz verbessern und für die Zukunft planen kann. Dieses Buch eignet sich nicht nur für junge Menschen, die um ihre Zukunft kämpfen, sondern auch für alle, die ihre Zeit besser verwalten und sich persönlich weiterentwickeln möchten.
Wie kommuniziert man effizient, vermeidet Kommunikationsschwierigkeiten im Arbeitsalltag und verbessert die Konversationsfähigkeiten? „Crucial Conversations“ ist ein Buch, das 2012 von Mechanical Industry Press veröffentlicht wurde. Die Autoren sind (US) Corey Patterson, Joseph Graney, Ron McMillan und Al Switzler. Das Buch analysiert auch viele Sprech-, Zuhör- und Handlungsfähigkeiten über Menschen häufige blinde Flecken in der Kommunikation, ergänzt durch Dialogsituationen und Kurzgeschichten, um den Lesern zu helfen, diese Fähigkeiten schnellstmöglich zu erlernen. Hoffe das hilft!
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Protein-2
Peptid
Peptidbindung
In Protein- und Peptidmolekülen vorkommende Amidbindung, die durch Kondensation der α-Carboxylgruppe einer Aminosäure mit der α-Aminogruppe einer anderen Aminosäure entsteht
Peptideinheit
Es besteht ein P-π-Konjugationseffekt zwischen dem freien Elektronenpaar in der Stickstoffeinheit und den π-Elektronen in der C=O-Bindung -> es kann zu einer Konjugation kommen
Zwischen den Doppelbindungen besteht eine gewisse Doppelbindungsnatur und sie können sich nicht frei drehen.
Peptidebene
Die sechs Atome der Peptideinheit liegen alle in derselben Ebene
Peptideinheiten sind fast alle trans-Strukturen und die Konformation kann gedreht werden
Peptid-/Aminosäurereste
Einstufung
2-Dipeptid
2-10-Oligopeptid
10-50-Peptide
>50-Protein
aktives Peptid
Peptidsubstanzen mit besonderen physiologischen Funktionen
Spielt eine wichtige Rolle bei der Stoffwechselregulierung, der Nervenleitung, der Zelldifferenzierung, dem Wachstum und der Entwicklung, der Immunabwehr, der Fortpflanzungsregulierung, dem Abfangen freier Radikale und der Tumorentstehung usw.
Einstufung
endogene aktive Peptide
exogen aktive Peptide
Die Produkte der begrenzten Verdauung von Nahrungseiweiß werden direkt absorbiert und sind an der Nahrungsaufnahme, der Verdauung, dem Stoffwechsel und der endokrinen Regulierung beteiligt.
Reduziertes Glutathion/GSH
Glutaminsäure, Cystein, Glycin – ein saures Tripeptid, das durch Isopeptid- und Peptidbindungen verbunden ist und Sulfhydrylgruppen als wichtigste funktionelle Gruppe enthält
Reduzierendes, wichtiges Antioxidans
Carnosin und Anserin
Dipeptid
Antioxidans, das am Abfangen reaktiver Sauerstoffspezies beteiligt ist
Molekülstruktur von Proteinen
Einstufung
Grundstruktur
Primärstruktur-Aminosäuresequenz
Die gesamte Aminosäuresequenz einer oder mehrerer Peptidketten, die ein Proteinmolekül bilden, einschließlich der Positionen möglicher Disulfidbindungen, jedoch unter Ausschluss anderer räumlicher Strukturen als der α-Kohlenstoffkonfiguration.
Wichtigste chemische Bindungen – Peptidbindungen/Disulfidbindungen
Funktion
Die Primärstruktur eines Proteins ist seine räumliche Basis
Proteine mit ähnlicher Primärstruktur haben ähnliche Funktionen
Die Primärstruktur homologer Proteine enthält Informationen zur biologischen Evolution
Eine Veränderung der Primärstruktur eines Proteins kann sich direkt auf seine Funktion auswirken
räumliche Konformation
Einstufung
Die Sekundärstruktur – Peptidkonformation – beschreibt die lokale räumliche Struktur der Hauptkettenatome
Die räumliche Anordnung der Hauptkettenatome des lokalen Peptidsegments des Proteins (enthält 3–30 Aminosäurereste), d. h. die Hauptkettenkonformation, ausgenommen die Seitenkettenkonformation und die räumliche Anordnung zwischen Peptidsegmenten.
Einstufung
Alpha-Helix
Rechtsspirale
Jede Helix enthält 3,6 Aminosäurereste und hat eine Ganghöhe von 0,54 nm.
Aminosäureseitenketten erstrecken sich bis zur Außenseite der Helix und werden durch Wasserstoffbrückenbindungen stabilisiert.
Betablatt
Die Hauptkettenkonformation lokaler Peptidsegmente des Proteins bildet eine Zickzackfalte
Parallelkombinationen bilden Gruppenfaltenstrukturen – parallel/antiparallel
β-Turn
Ein starres Peptidsegment, das zur Verbindung anderer Sekundärstrukturen in Proteinmolekülen verwendet wird
Enthält vier Aminosäurereste – Prolin kommt am häufigsten an der zweiten Position des Rests vor und Glycin erscheint am häufigsten an der dritten Position
Ring
zufällige Locke
Chemische Bindung: Wasserstoffbindung
Die Tertiärstruktur – die Konformation der Untereinheiten – beschreibt die räumliche Struktur aller Atome
Die räumliche Anordnung aller in einem Proteinmolekül oder einer seiner Untereinheiten enthaltenen Atome, mit Ausnahme ihrer strukturellen Beziehung zu anderen Molekülen oder Untereinheiten
Chemische Bindungen: nichtkovalente Bindungen wie hydrophobe Wechselwirkungen, Ionenbindungen, Wasserstoffbrückenbindungen, Van-der-Waals-Kräfte und eine kleine Menge kovalenter Bindungen wie Disulfidbindungen
Einstufung
Myoglobin – speichert und transportiert Sauerstoff in den Zellen
Ribonuklease – hydrolysiert Ribonukleinsäure
Motiv/Motiv – eine erkennbare Struktureinheit, die durch die weitere Aggregation und Kombination zweier benachbarter Enden oder Segmente derselben oder unterschiedlicher Sekundärstrukturen entsteht
Helix-Loop-Helix – Motivstruktur mit chelatisiertem Ca2
Zinkfinger – eine Motivstruktur, die Zn2 chelatisiert
Strukturdomäne – eine Struktureinheit mit einer kompakten, unabhängigen, stabilen und spezifischen Funktion, die durch eine Peptidkette in der Tertiärstruktur gebildet wird
Die Quartärstruktur – Tetramerkonformation – beschreibt die Wechselbeziehungen zwischen Untereinheiten
Die Anzahl, Art und räumliche Anordnung aller in einem Protein mit mehreren Untereinheiten enthaltenen Untereinheiten sowie die gegenseitige Bindung und Interaktion zwischen Untereinheiten, umfasst jedoch nicht die Tertiärstruktur der Untereinheiten
Klassifizierung (ob es eine Quartärstruktur enthält)
Monomeres Protein
Protein mit mehreren Untereinheiten
Anzahl der enthaltenen Untereinheiten – Dimer, Trimer, Tetramer
Enthaltene Arten von Untereinheiten – homomere Proteine, heteromere Proteine
Proto[polymer] – eine Struktureinheit in der Quartärstruktur mit räumlicher Symmetrie, die als Homopolymer angesehen werden kann
Funktion
Die Konformation bestimmt die Funktion, die Allosterie verändert die Aktivität
Konformationsklassifizierung – globuläre Proteine/fibrilläre Proteine
Physiologische Funktion – aktives Protein [Substanz]/Strukturprotein [Substanz]
Allosterische Proteine und allosterische Effekte
Synergistischer Effekt – die Bindung einer Stelle an einen Liganden führt zu Konformationsänderungen im Protein, was wiederum die Affinität oder Bindungsgeschwindigkeit anderer Stellen an ihre jeweiligen Liganden beeinflusst.
Positiver synergistischer Effekt – führt zu erhöhter Affinität und schnellerer Bindung
Negative Synergie – führt zu verminderter Affinität und langsamerer Bindung
synergistischer Effekt – synergistischer Effekt, der durch denselben Liganden erzeugt wird
Heterotroper Effekt – der synergistische Effekt verschiedener Liganden
Physikalische und chemische Eigenschaften von Proteinen
Allgemeine Eigenschaften
UV-Absorptionseigenschaften
Die enthaltene Peptidbindungsstruktur absorbiert ultraviolettes Licht unterhalb von 220 nm stark.
Das darin enthaltene Tryptophan und Tyrosin absorbieren starke ultraviolette Strahlen mit 280 nm
Farbreaktion - Ninhydrin-Reaktion, Biuret-Reaktion
N-terminale Reaktion
Amphotere Ionisation und isoelektrischer Punkt
Eigenschaften von Makromolekülen
Kolloidale Eigenschaften
Sein stabilisierender Faktor ist die Abstoßung gleichartiger Ladungen
Sedimentation – Die Proteinpartikel sind dichter als Wasser und neigen dazu, sich unter dem Einfluss der Schwerkraft in Lösung abzusetzen.
Sedimentationskoeffizient
Denaturierung und Renaturierung von Proteinen
Viele Proteine bestehen aus mehr als einer Peptidkette und werden als Untereinheit des Proteins bezeichnet.