Geleigenschaften

Löslichkeit

Während des Erhitzungsprozesses wird die Struktur des Erbsenproteins und des salzlöslichen Proteins im Huhn vollständig erweitert, die Wechselwirkung wird verstärkt und es kommt zu Denaturierung und Aggregation, was die Bewegung von Wassermolekülen einschränkt und eine dichte dreidimensionale Netzwerkstruktur bildet. Dies erhöht die Wasserretention des Gels und verbessert die Kochausbeute des Gels.

Erbsenprotein wird mit salzlöslichem Protein kombiniert und die Bewegung von Wassermolekülen wird eingeschränkt. Die Wechselwirkung zwischen Proteinen wird verstärkt, denaturiert und aggregiert, wodurch eine relativ dichte dreidimensionale Netzwerkgelstruktur entsteht, wodurch die Wasserretention des Gels verbessert wird.

Da Erbsenprotein starke emulgierende und gelierende Eigenschaften besitzt, steigt mit zunehmender Menge an zugesetztem Erbsenprotein die Anzahl der Gelmoleküle pro Volumeneinheit und die Wahrscheinlichkeit intermolekularer Kollisionen, was die intermolekulare Wechselwirkung zwischen Erbsenprotein und salzlöslichem Rindfleischprotein fördert. Durch die Vernetzung entsteht eine stabile Gelnetzwerkstruktur.

Es wird spekuliert, dass Erbsenprotein die Bildung einer salzlöslichen Proteingelstruktur vor allem durch physikalische Füllung, Einbettung und mechanische Unterstützung fördern kann, und dass beide durch chemische Wechselwirkungen wie hydrophobe Wechselwirkung, Wasserstoffbrückenbindung und Disulfidbindung wirken können .

Modifiziertes Erdnussproteinisolat (AH-PPI)

Neutrale Proteolyse von Erdnussproteinisolat und seinem enzymatischen Hydrolysat

Weizenprotein kann gleichmäßig im Gel verteilt und eng mit Surimi-Proteinfasern verbunden werden, wodurch die Aggregation myofibrillärer Proteine ​​bei Hochtemperaturbehandlung verhindert wird, was zu einer Verbesserung der elastischen Eigenschaften führt.

Die Zugabe von FVP führt zu einer Erhöhung der Polarität der Mikroumgebung, in der sich Aminosäuren befinden, was darauf hindeutet, dass die hydrophoben Gruppen des Proteins freigelegt werden, was die Wechselwirkung zwischen Protein und Öl verstärkt und die Verbesserung der Emulgierungsleistung erleichtert.

Nach der Zugabe von FVP reagieren die hydrophoben Gruppen im Protein eher mit den Carbonylgruppen und erreichen so ein neues hydrophob-hydrophiles Gleichgewicht, was sich positiv auf die Bildung und Stabilität von Emulsionen auswirkt.

Da FVP den verfügbaren Raum zwischen Proteinen im MP-Gelsystem ausfüllt, verbindet es die Partikel miteinander und verbessert die Eigenschaften des gemischten Gels.

Wenn das Verhältnis von thermisch modifiziertem FVP zu MP 1:9 beträgt, wird die Mikrostruktur des Verbundgels dichter und die Rauheit verringert. Dies liegt daran, dass FVP als kleines Molekül nicht-tierischer Herkunft ein gut vernetztes Gel bilden kann Mit MP wird die Kontinuität der Matrix und der Proteinmatrix verbessert, und nach dem Vorwärmen des FVP entfaltet sich die Proteinstruktur, wodurch die Fähigkeit, Wasser im Gel zu binden, stärker wird, was zu einer gleichmäßigeren und dichteren Struktur führt, die verbessert wird die Geleigenschaften.

Der β-Faltblatt-Gehalt des Gels stieg nach der Zugabe von modifiziertem FVP leicht an, was mit den Ergebnissen der Proteingeleigenschaften übereinstimmte.

Bei der Modifizierung von FVP mit 1 % FVSP führte die Kombination von Protein und Polysaccharid zu einer stärkeren elektrostatischen Wechselwirkung. Beim Mischen mit MP kam es durch die Wärmebehandlung dazu, dass sich die Polysaccharidpartikel mit MP in einer Netzwerkform verbindeten, um einen Netzwerkkleber zu bilden.

Die Zugabe von Mungobohnenprotein verbessert die Interaktion zwischen Proteinen und fördert die Bildung einer engeren Gelnetzwerkstruktur.

Mungobohnenprotein kann den Gehalt an freiem Wasser reduzieren und den Gehalt an nicht fließendem Wasser erhöhen, was dazu beiträgt, dass das Hackfleisch eine gute dreidimensionale Gelstruktur bildet, die Kapillarkraft erhöht und mehr Feuchtigkeit speichert.

Quinoa-Protein ist ein wasserlösliches Protein, das hauptsächlich aus Albumin und Globulin besteht. Der Gehalt an Gliadin und Glutenin ist daher höher als bei gewöhnlichem Getreideprotein Die Löslichkeit der Komplexlösung nimmt deutlich zu.

Nach der Zugabe von Quinoa-Protein verändert sich die chemische Kraft des Verbundgels und der Gehalt an ionischen Bindungen und Wasserstoffbrückenbindungen nimmt zu und korreliert positiv mit der Menge des zugesetzten Quinoa-Proteins. Durch Wasserstoffbrückenbindung und Ionenbindung wird die Bindung zwischen Quinoa-Protein und MP enger, wodurch das Verbundprotein bessere Geliereigenschaften aufweist.

Quinoa-Protein ist reich an Lysin und anderen polaren Aminosäuren, die während des Erhitzungsprozesses ionische Bindungen mit den funktionellen Gruppen im Inneren von MP eingehen. Mit zunehmendem Quinoa-Proteingehalt nimmt der Gehalt an ionischen Bindungen weiter zu.

Quinoa-Protein ist reich an Cystein. Durch das Erhitzen wird die Struktur des Quinoa-Proteins geöffnet, wodurch die hydrophoben Gruppen und Sulfhydrylgruppen in den Cystein-Seitenketten stärker der Umgebung ausgesetzt werden, was hydrophobe Wechselwirkungen fördert Bildung von Disulfidbrücken.

Die Zugabe von Quinoa-Protein fördert die Umwandlung der Random-Coil-Struktur in eine β-Faltblatt- und α-Helix-Struktur. Die Zunahme der β-Faltblatt- und α-helikalen Strukturen begünstigt die Induktion der Proteinvernetzung bei hohen Temperaturen und verbessert dadurch die Gelfestigkeit.

Nachdem Quinoa-Protein mit MP vermischt wurde, wird es erhitzt, um ein Netzwerkgel zu bilden. Das Quinoa-Protein wird in die durch MP-Erwärmung gebildete dreidimensionale Gitterstruktur eingefüllt und nutzt die Wirkung von Wasserstoffbrückenbindungen und Ionenbindungen, um die Wechselwirkung weiter zu verstärken mit Wassermolekülen im Gel. Die Adsorptionsfähigkeit erhöht nicht nur die Wasserretention und verhindert ein leichtes Ausfließen des Wassers, sondern macht die Gelstruktur auch dichter und glatter.

Die Zugabe von Reisprotein kann die Wasseraufnahme durch Fleisch erhöhen und, was noch wichtiger ist, es kann mit Surimi-Protein interagieren, um die Bildung einer relativ dichten räumlichen dreidimensionalen Netzwerkstruktur von Surimi zu fördern, die Netzwerkstrukturstärke von Surimi-Gel zu erhöhen und zu fördern die Freisetzung von schwer fließfähigem Wasser wird verringert, die Aufnahmefähigkeit erhöht und mehr freies Wasser in Richtung weniger bewegliches Wasser umgeleitet. Dadurch wird der Verlust von Surimi-Gel während des Kochvorgangs weiter reduziert und die Wasserhaltekapazität von Surimi-Gel erhöht.

Während des Erhitzungsprozesses kam es zu einer Wechselwirkung zwischen Kichererbsenproteinemulsion (CPE) und Myosin, die zur Bildung einer bestimmten dreidimensionalen Netzwerkstruktur führte. Dies kann auf die Tatsache zurückzuführen sein, dass Kichererbsenprotein-Nanopartikel (CPNs) in CPE die Öl-Wasser-Grenzflächenschicht stabilisieren und am Aufbau der Myosin-Gel-Netzwerkstruktur beteiligt sein können.

Während des Gelierungsprozesses werden Myosin- und Kichererbsenproteine ​​denaturiert, wodurch ihre hydrophoben Gruppen freigelegt werden und die Oberflächenhydrophobie und hydrophoben Wechselwirkungen des Verbundgels verbessert werden.

Haferglobulin ist ein oligomeres Protein. Seine Tertiärstruktur verbindet Untereinheiten hauptsächlich durch nichtkovalente Bindungen, um eine stabile Struktur zu bilden, und die Verbindung der Untereinheiten besteht aus sauren und alkalischen Polypeptidketten.

Das Globulin in OPE hat eine hexamere Struktur, die aus 6 Proteinmonomeren besteht, und seine thermische Stabilität ist relativ hoch. Die Erhitzung von Haferglobulin auf 100 °C löst die Dissoziation der hexameren Struktur und die Aggregation der Proteinmonomere aus, wodurch ein Gel entsteht.

Haferglobuline und myofibrilläre Proteine ​​sind über Wasserstoffbrückenbindungen und hydrophobe Wechselwirkungen miteinander verbunden.

Beim Gelieren durch Erhitzen werden mehr hydrophobe Gruppen freigelegt und mit Proteinen kombiniert, um die Gelfestigkeit des komplexen Proteins zu erhöhen.

Das extrahierte nackte Haferglobulin zeigt gute Löslichkeits-, Emulgier- und Schaumeigenschaften sowie eine gute Emulgierstabilität und Schaumstabilität. Sein Viskositätswert korreliert auch positiv mit Konzentrationsänderungen.

Wenn das Verhältnis von MP zu OPE 7:3 beträgt, ist die Gelfestigkeit maximal. Dies kann daran liegen, dass eine kleine Menge OPE in Form von Füllstoffen an der Bildung des Verbundgelnetzwerks beteiligt ist, was die Gelfestigkeit erheblich verbessert Verbundgel.

OPE unterliegt als exogenes Protein nach dem Kontakt mit MP einer gewissen Vernetzung und bildet dicke Filamente und Poren. Diese Struktur kann die mechanischen Eigenschaften des Gels verbessern.

Bei der Bildung des Gels entstehen feine Kristallite, und die Viskoelastizität des Gelnetzwerks wird durch lokal geordnete kleine Kristallite gewährleistet. Diese Kristallite werden durch verschlungene flexible Polymere in einer Netzwerkstruktur verbunden eine Kombination aus Wasserstoffbrückenbindungen und anderen Sekundärkräften, wodurch die Menge der im elastischen Gel gespeicherten rückgewinnbaren Energie erhöht wird.

OPE enthält eine Vielzahl von Aminosäuren in ausgewogenen Anteilen, was die Möglichkeit synergistischer Effekte nach vollständigem Kontakt mit MP schafft. Daher nimmt die Moduländerung des Verbundgels allmählich zu und die viskoelastischen Eigenschaften werden stabil das Gel wertvoller.