hydrophile Aminosäuren

hydrophobe Aminosäuren

essentielle Aminosäuren

nicht-essentielle Aminosäuren

Ala, Arg, Asn, Asp, Cys usw.

Allgemeine physikalische Eigenschaften

chemische Eigenschaften

Ein Polymer, das durch kovalente Verknüpfung von zwei oder mehr Aminosäuren durch Kondensation von α-Amino- und α-Carboxylgruppen mit Amidbindungen (Peptidbindungen) entsteht. Dazu gehören Oligopeptide, Polypeptide und Proteine. Jede Aminosäureeinheit, aus der ein Peptid besteht, wird als Aminosäurerest bezeichnet. Die Kettenstruktur, die aus durch Peptidbindungen verbundenen Aminosäureresten besteht, wird Peptidkette genannt

Hat teilweise Doppelbindungseigenschaften (40 %). Die Bindungslänge der Peptidbindung beträgt 0,133 nm und liegt zwischen der C-N-Einfachbindung (0,147 nm) und der C=N-Doppelbindung (0,128 nm).

Die Hauptgrundlage für die Benennung und Klassifizierung von Peptiden ist die Anzahl und Zusammensetzung der Aminosäurereste. Peptide können nach der Anzahl der Aminosäurereste klassifiziert werden und werden Peptide genannt. Beispielsweise wird ein Peptid, das aus 2 Aminosäuren besteht, als Dipeptid bezeichnet, ein Peptid, das aus 3 Aminosäuren besteht, wird als Tripeptid bezeichnet und so weiter. Im Allgemeinen werden Peptide, die aus 2 bis 10 Aminosäureresten bestehen, als Oligopeptide bezeichnet, Peptide, die aus 11 bis 50 Aminosäureresten bestehen, werden als Polypeptide bezeichnet, und Peptide, die aus mehr als 50 Aminosäureresten bestehen, werden üblicherweise als Proteine ​​bezeichnet. Insulin enthält 51 Aminosäuren und ist ein Protein. Glucagon enthält nur 29 Aminosäuren und kann daher nur als Polypeptid bezeichnet werden.

Jede Aminosäure, aus der ein Peptidmolekül besteht, ist kein vollständiges Molekül, da sie an der Bildung von Peptidbindungen beteiligt ist. Daher wird sie als Aminosäurerest (Rest) bezeichnet. In einem Peptidmolekül ist die N-terminale Aminosäure die erste Aminosäure (Rest). Fügen Sie bei der Benennung einfach das Wort „Acyl“ nach jedem Aminosäurenamen hinzu.

Darstellung und Benennung von Tripeptiden

Nichtribosomal synthetisierte Peptide und ribosomal synthetisierte Peptide

Natürliches aktives Peptid ---- Glutathion

Physikalisch-chemische Eigenschaften von Oligopeptiden

Eine biologische makromolekulare Substanz mit einer bestimmten räumlichen Struktur, die aus verschiedenen, durch Peptidbindungen verbundenen Aminosäuren besteht (die Anzahl der Aminosäuren ist größer als 50).

"Zentrales Dogma"

Die Funktion der DNA liegt in ihrer Primärstruktur; die Funktion des Proteins liegt in seiner dreidimensionalen Struktur

Vielfalt der Komposition

Verschiedene Größen

Strukturelle Vielfalt

Funktionsvielfalt

In der Ebene des Peptids können die beiden Cα in cis- oder trans-Konfiguration vorliegen. Die trans-Konfiguration ist stabiler als die cis-Konfiguration. (Außer Pro)

Primärstruktur von Proteinen

Protein-Sekundärstruktur

Tertiärstruktur von Proteinen

Quartärstruktur von Proteinen

Proteinuntereinheiten

Definition der Proteinfaltung Grundregeln der Proteinfaltung Aufsichtsperson Krankheiten im Zusammenhang mit Proteinfehlfaltungen