(1) Según la estructura del grupo R: aminoácidos alifáticos, aminoácidos aromáticos, aminoácidos heterocíclicos, iminoácidos heterocíclicos

(2) Según la polaridad estructural del grupo R: aminoácidos polares y no polares

(3) Según la acidez y alcalinidad de los aminoácidos: aminoácidos neutros, ácidos y básicos.

(4) Según estado nutricional: aminoácidos esenciales y aminoácidos no esenciales

Propiedades físicas: cristales incoloros, existentes en estado de iones zwitteriónicos en cristales o soluciones; punto de fusión muy alto, diferentes rotaciones ópticas (excepto glicina) y diferentes espectros de absorción...

Espectro de absorción: Trp, Tyr y Phe pueden absorber luz cerca de 280 nm, otros aminoácidos no absorben la luz visible.

Propiedades anfóteras: los aminoácidos tienen propiedades ácido-base y son un tipo de electrolitos anfóteros.

(1) Reacción de ninhidrina

(2) Reacción del ácido nitroso

(3) Reacción de dinitrofluorobenceno (reacción de Sanger)

(4) Reacción de isotiocianato de fenilo (reacción de Edman)

(5) Reacción de dansyl-cl

Fuerza: enlaces secundarios, incluidos enlaces de hidrógeno, fuerzas hidrófobas, enlaces iónicos, fuerzas de van der Waals, enlaces de coordinación, enlaces éster, etc.

Unidad de plano amida y péptido

Definición: La disposición espacial de la cadena principal de la cadena polipeptídica debido a la acción de los enlaces de hidrógeno (es decir, la forma en que la cadena principal se pliega y enrolla).

Tipo: hélice α, hoja β, giro β, giro γ, bobina aleatoria

Definición: Se refiere a la combinación de unidades estructurales secundarias adyacentes (hélice α, lámina β, etc.) y que se aproximan entre sí para formar un conjunto de estructura secundaria regular y espacialmente identificable.

Tipo: αα, βxβ, β-Zigzag, barril β-plisado, etc.

Motivo: se refiere a dos o tres segmentos peptídicos con estructuras secundarias que están cerca entre sí en el espacio para formar una estructura espacial especial.

Dominio de dominio estructural: se refiere a la estructura tridimensional de moléculas o subunidades de proteínas globulares más grandes que a menudo pueden formar dos o más regiones espacialmente distintas. Esta entidad tridimensional relativamente independiente se denomina dominio estructural.

Se refiere a que, basándose en la estructura secundaria, la cadena polipeptídica se pliega y enrolla aún más en una estructura tridimensional más compleja, que se mantiene principalmente mediante enlaces no covalentes (enlaces de hidrógeno, enlaces iónicos, enlaces hidrófobos, enlaces disulfuro). Puede entenderse como: una colección de unidades de estructura secundaria forma una estructura terciaria

Se refiere a la disposición tridimensional de las subunidades en proteínas oligoméricas y las interacciones entre subunidades. Puede entenderse como la forma en que las subunidades proteicas se polimerizan en macromoléculas (una subunidad se refiere a cada cadena polipeptídica con estructura tridimensional en una proteína oligomérica y es la unidad covalente más pequeña de una molécula proteica). Nota: Las proteínas monocatenarias no tienen estructura cuaternaria.