Galería de mapas mentales Propiedades fisicoquímicas de las proteínas.
Bioquímica, Salud Humana, novena edición, incluidas proteínas con propiedades ionizantes anfóteras, Las proteínas tienen propiedades coloidales, Desnaturalización y renaturalización de proteínas, etc.
Editado a las 2024-02-08 16:39:12,Este es un mapa mental sobre una breve historia del tiempo. "Una breve historia del tiempo" es una obra de divulgación científica con una influencia de gran alcance. No sólo presenta los conceptos básicos de cosmología y relatividad, sino que también analiza los agujeros negros y la expansión. del universo. temas científicos de vanguardia como la inflación y la teoría de cuerdas.
¿Cuáles son los métodos de fijación de precios para los subcontratos de proyectos bajo el modelo de contratación general EPC? EPC (Ingeniería, Adquisiciones, Construcción) significa que el contratista general es responsable de todo el proceso de diseño, adquisición, construcción e instalación del proyecto, y es responsable de los servicios de operación de prueba.
Los puntos de conocimiento que los ingenieros de Java deben dominar en cada etapa se presentan en detalle y el conocimiento es completo, espero que pueda ser útil para todos.
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Propiedades fisicoquímicas de las proteínas.
Las proteínas tienen propiedades zwitteriónicas.
Punto isoeléctrico de la proteína: cuando la solución de proteína está a pH, la proteína tiene la misma tendencia a disociarse en iones positivos y negativos, convirtiéndose en iones zwitteriónicos con una carga neta de cero. En este momento, el pH de la solución se llama isoeléctrico. punto de la proteína.
electroforesis de proteínas
Las proteínas son partículas cargadas en soluciones superiores o inferiores a su pI y pueden moverse hacia el polo positivo o negativo en un campo eléctrico. Esta técnica de separar varias proteínas haciéndolas nadar en un campo eléctrico se llama electroforesis.
Según los diferentes soportes, se puede dividir en electroforesis en película fina y electroforesis en gel.
Varias electroforesis de proteínas importantes: electroforesis en gel de polipropileno SDS, electroforesis por enfoque isoeléctrico, electroforesis bidimensional
cromatografía de proteínas
Cromatografía de intercambio iónico: Separación mediante diferentes cargas y propiedades de proteínas.
Filtración en gel, también conocida como cromatografía de tamiz molecular.
Las proteínas tienen propiedades coloidales.
Factores que estabilizan los coloides proteicos.
carga superficial de partículas
película de hidratación
La mayoría de las superficies de las proteínas tienen grupos hidrófilos que pueden atraer moléculas de agua y formar una película de hidratación.
Diálisis y ultrafiltración.
Las proteínas no pueden atravesar membranas semipermeables.
La ultrafiltración requiere presurización
precipitación de proteínas
Deshidratación, eliminación de carga superficial coloidal.
método
salar Principio: destruir la película de hidratación y neutralizar la carga. La proteína permanece activa
Disolventes orgánicos Principio: destruir la membrana de hidratación. inactivación de proteínas
Inmunoprecipitación
Desnaturalización y renaturalización de proteínas.
desnaturalización de proteínas Bajo la acción de ciertos factores físicos y químicos, la conformación espacial específica de las proteínas se destruye, es decir, la estructura espacial ordenada se convierte en una estructura espacial desordenada, lo que resulta en cambios en sus propiedades físicas y químicas y pérdida de actividad biológica.
En general, se cree que la desnaturalización de las proteínas se produce principalmente mediante la destrucción de enlaces disulfuro y enlaces no covalentes, y no implica cambios en la secuencia de aminoácidos en la estructura primaria.
Renaturalización de proteínas Si el grado de desnaturalización de la proteína es menor, la proteína aún puede recuperar o recuperar parcialmente su conformación y función originales después de eliminar los factores desnaturalizantes.
precipitación de proteínas Bajo ciertas condiciones, las cadenas laterales hidrofóbicas de la proteína quedan expuestas y las cadenas peptídicas se enredarán entre sí y luego se agregarán, precipitando así de la solución.
Coagulación de proteínas El flóculo deformado de la proteína puede convertirse en un coágulo relativamente sólido cuando se calienta, y este coágulo no se vuelve a disolver fácilmente en ácidos y álcalis fuertes.
Las proteínas tienen una absorción de luz característica en la región espectral ultravioleta.
Dado que las moléculas de proteína contienen dobles enlaces conjugados de tirosina y triptófano, tienen un pico de absorción característico a una longitud de onda de 280 nm.
reacción de color de la proteína
Reacción de ninhidrina
Esta reacción también puede ocurrir con los aminoácidos producidos después de la hidrólisis de proteínas.
reacción de biuret
Los enlaces peptídicos en proteínas y moléculas polipeptídicas se vuelven violetas o rojos cuando se calientan con sulfato de cobre en una solución alcalina diluida.
A medida que la hidrólisis de proteínas reduce los enlaces peptídicos, la profundidad del color del biuret disminuye.