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Galería de mapas mentales Biología Química Capítulo 1 Proteínas
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Biología Química Capítulo 1 Proteínas
Este es un mapa mental sobre la biología química, Capítulo 1, Proteínas, que incluye una descripción general de las proteínas, las unidades básicas de las proteínas, la estructura primaria de las proteínas, etc.
Editado a las 2023-11-15 16:55:42,
- プロジェクト管理プロセステンプレート
プロジェクトマネジメントとは、専門的な知識、スキル、ツール、方法論をプロジェクト活動に適用し、限られたリソースの制約の中で、プロジェクトが設定された要件や期待を達成、またはそれ以上にできるようにするプロセスである。 この図は、プロジェクトマネジメントプロセスの8つの構成要素を包括的に示したものであり、一般的なテンプレートとして利用することができる。
- プロジェクト管理プロセステンプレート
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- 科学者-銭雪仙
世界的に著名な科学者、航空力学者、中国有人宇宙飛行の創始者、中国科学院および中国工程院の院士、「二元一星勲章」受章者、「中国宇宙飛行の父」、「中国ミサイルの父」、「中国自動制御の父」、「ロケットの王」として知られる。 中国宇宙の父」、「中国ミサイルの父」、「中国自動制御の父」、「ロケット王」として知られる。
Biología Química Capítulo 1 Proteínas
- プロジェクト管理プロセステンプレート
プロジェクトマネジメントとは、専門的な知識、スキル、ツール、方法論をプロジェクト活動に適用し、限られたリソースの制約の中で、プロジェクトが設定された要件や期待を達成、またはそれ以上にできるようにするプロセスである。 この図は、プロジェクトマネジメントプロセスの8つの構成要素を包括的に示したものであり、一般的なテンプレートとして利用することができる。
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- 科学者-銭雪仙
世界的に著名な科学者、航空力学者、中国有人宇宙飛行の創始者、中国科学院および中国工程院の院士、「二元一星勲章」受章者、「中国宇宙飛行の父」、「中国ミサイルの父」、「中国自動制御の父」、「ロケットの王」として知られる。 中国宇宙の父」、「中国ミサイルの父」、「中国自動制御の父」、「ロケット王」として知られる。
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- Resumen
proteína
1. Descripción general de las proteínas
proteína
Una o más cadenas polipeptídicas formadas por la condensación de muchos aminoácidos diferentes mediante enlaces amida (enlaces peptídicos) en un orden determinado. Son macromoléculas con una conformación relativamente estable y determinadas funciones biológicas.
Fórmula de estimación del peso molecular: 110*número de aminoácidos
Funciones biológicas de las proteínas.
como molécula de señalización
Mantener el equilibrio de líquidos
transportista
Anticuerpos (función de defensa)
Aporta energía, grasas sintéticas y glucosa.
Catalítico (proteasa)
Composición elemental de proteínas.
N es el elemento característico, con una media del 16%
Contenido de proteína = contenido de proteína N / 16% = contenido de proteína N * 6,25
2. Unidad básica de proteína
Fórmula estructural de aminoácidos
Diferencias: ① La glicina no contiene átomos de carbono quirales, mientras que otras sí ②La prolina es un α-iminoácido y los demás son α-aminoácidos.
Clasificación y estructura de aminoácidos.
ver archivo adjunto
Propiedades fisicoquímicas de los aminoácidos.
propiedades físicas
Cristales blancos (el amarillo es clorhidrato)
Soluble en agua, ácido diluido, álcali diluido, insoluble en etanol y éter
Cristal iónico, el punto de fusión es 200-300 ℃
Actividad óptica: todos tienen átomos de carbono quirales excepto la glicina.
Propiedades ópticas
Onda de absorción de fenilalanina (Phe) 259 nm La tirosina (Tyr) absorbe la onda 278 nm. Onda de absorción de triptófano (Trp) 279 nm
Propiedades de disociación y puntos isoeléctricos de aminoácidos.
ver archivo adjunto
El punto isoeléctrico de cada aminoácido.
ver archivo adjunto
propiedades químicas
α-amino
formaldehído
Cuando se agrega un exceso de formaldehído a la solución de aminoácidos, titule con hidróxido de sodio estándar. El punto final de la titulación cambia de pH12 a pH9. Se puede utilizar un indicador de fenolftaleína.
Ácido nitroso (grupo amino primario) Determinación de aminoácidos por el método de Van Slyke.
El nitrógeno proviene la mitad de los aminoácidos y la otra mitad del ácido nitroso.
La prolina que contiene imina no puede reaccionar con el ácido nitroso.
reacción de acilación
Cuando el grupo amino de un aminoácido interactúa con un cloruro de ácido o anhídrido de ácido en una solución alcalina débil, el grupo amino se acila. Los reactivos acilantes se utilizan a menudo como agentes protectores de los grupos amino. El cloruro de dansilo se utiliza para marcar los aminoácidos N-terminales de las cadenas polipeptídicas y para cuantificar trazas de aminoácidos (¡fluorescencia!)
Reacción de alquilación
Un átomo de H del grupo amino del aminoácido puede ser reemplazado por un grupo hidrocarbonado (incluidos los hidrocarburos cíclicos y sus derivados) Reacción de Sanger: el 2,4-dinitrofluorobenceno (DNFB/FDNB) reacciona con grupos amino en condiciones de base débil para generar ácido DNP-clorohidroxi (aceite amarillo). b. Reacción de Edman: el isotiocianato de fenilo (PITC) genera PTH en condiciones de base débil.
base cifrada
El grupo amino de los aminoácidos puede reaccionar con aldehídos y cetonas para formar la base de Schiff.
α-carboxi
reacción de formación de sal
Las sales de metales alcalinos de los aminoácidos son solubles en agua, pero las sales de metales pesados son insolubles en agua.
Reacción de formación de éster
reacción para formar cloruro de ácido
Una vez protegido el grupo amino del aminoácido, el grupo carboxilo reacciona con dimetilsulfóxido o pentacloruro de fósforo para formar un cloruro de ácido.
reacción de azida
reacción de descarboxilación
Se produce el proceso de putrefacción de las proteínas y los aminoácidos se descarboxilan para formar aminas y dióxido de carbono.
α-amino α-carboxi
Reacción de ninhidrina
La reacción produce una sustancia azul violeta y la reacción se puede medir cualitativa y cuantitativamente mediante espectrofotometría a 570 nm; La prolina y la hidroxiprolina generan directamente un producto amarillo con una absorción de luz máxima de 440 nm.
reacción peptídica
Los productos son direccionales.
cadena lateral
anillo de benceno
Reacciona con ácido nítrico concentrado para formar una sustancia amarilla.
Fenólico (tirosina)
Reacciona con ácido nítrico y se vuelve rojo. Ácido fosfomolíbdico reducido y ácido fosfotúngstico para formar azul de molibdeno y azul de tungsteno. Se combina con compuestos diazo para producir una sustancia de color amarillo anaranjado.
Indolilo (triptófano)
Puede oxidarse con succinimida de generación N en condiciones suaves.
Guanidino (arginina)
Reacciona con α-naftol e hipobromito en una solución alcalina para producir una sustancia roja. La reacción se puede revertir en una solución tampón de hidroxilamina.
metiltio
Grupo nucleofílico, forma fácilmente sales de sulfonio con reactivos alquilantes.
Tiol (cisteína)
Los aniones tiol se forman por disociación a un pH ligeramente alcalino. Los aniones pueden reaccionar rápidamente con haluros de alquilo como ácido yodoacético, yodoacetamida, yoduro de metilo, etc. para generar los correspondientes derivados de alquilo estables: forman complejos con iones metálicos;
usos de los aminoácidos
medicamento
Industria química
alimento
agricultura
Industria cosmética
Separación y análisis de aminoácidos.
cromatografía de columna
cromatografía en papel
Cromatografía de intercambio de iones
La velocidad de separación depende principalmente de la atracción electrostática y secundariamente de la interacción hidrofóbica. Cuando los grupos polares son iguales, los que tienen pesos moleculares más pequeños se eliminan primero.
Resina de intercambio catiónico (ácida): orden de elución ácido>neutro>alcalino
Resina de intercambio aniónico (alcalina): orden de elución inverso
Electroforesis
Cuando AA está en el punto isoeléctrico, no se moverá en un campo eléctrico externo.
Cuando el pH del medio es menor que el punto isoeléctrico del AA, el AA se carga positivamente y se mueve hacia el cátodo en el campo eléctrico.
Cuando el pH del medio es mayor que AA, por el contrario
Método de precipitación isoeléctrica
Cuanto más cerca del punto isoeléctrico del AA, menor es su solubilidad y más fácil es precipitar.
3. Estructura primaria de la proteína.
estructura primaria
La estructura primaria incluye el número, tipo y orden de disposición de los aminoácidos que forman la proteína, el número de cadenas polipeptídicas y el número y posición de los enlaces disulfuro dentro o entre cadenas polipeptídicas.
Determinación de la estructura primaria.
Estrategias básicas: método de superposición de fragmentos y método de determinación directa de secuencia de aminoácidos.
Los pasos básicos
① Determinar el número de cadenas polipeptídicas en una molécula de proteína.
Determinando la relación entre los moles de residuos de aminoácidos terminales y los moles de proteína.
② Dividir la cadena polipeptídica de la proteína y romper los enlaces disulfuro entre cadenas polipeptídicas e intrapolipeptídicas.
Enlace no covalente entre cadenas peptídicas: use 8mol/L de urea o 6mol/L de clorhidrato de guanidina o ácido clorhídrico de alta concentración en condiciones suaves.
Enlace covalente entre cadenas peptídicas: agente oxidante (ácido oxidante) o agente reductor (compuesto sulfhidrilo)
Utilice reactivo alquilante (ácido yodoacético) para proteger -SH en el residuo de cisteína generado por reducción para evitar la oxidación.
③Analizar la composición de aminoácidos de cada cadena polipeptídica.
④Analizar la secuencia de aminoácidos de cada cadena polipeptídica
Determinación de aminoácidos N-terminales
Dinitrofluorobenceno (DNFB/FDNB)
Cloruro de dansilo (DNS)
Isotiocianato de fenilo (PITC)
aminopeptidasa
Determinación de aminoácidos C-terminal
Solución de hidracina
método de carboxipeptidasa
Carboxipeptidasa A: hidroliza todos los residuos de aminoácidos C-terminales excepto Pro, Arg y Lys.
Carboxipeptidasa B: solo puede hidrolizar los residuos de aminoácidos C-terminales de Arg y Lys
Carboxipeptidasa gamma: puede actuar sobre cualquier discapacidad C-terminal
método de reducción
borohidruro de sodio
Métodos para escindir cadenas polipeptídicas.
método químico
método del bromuro de cianógeno
Escinde específicamente el enlace peptídico formado por el grupo carboxilo de Met
Método de hidroxilamina
Escinde específicamente el enlace peptídico entre Asn-Gly a pH=9
hidrólisis encimática
tripsina
El enlace peptídico se forma rompiendo únicamente los grupos carboxilo de Lys y Arg.
quimotripsina
Phe, Trp, Tyr (hidrólisis rápida)/Leu, Met, His (segundo)
Pepsina
Residuos de aminoácidos hidrófobos (pH=2)
termolisina
⑤ Determine la posición donde se forman los enlaces disulfuro entre los residuos de cisteína.
La pepsina se usa generalmente para hidrolizar proteínas, que tiene baja especificidad, muchos puntos de corte, menos enlaces peptídicos que contienen enlaces disulfuro y un pH bajo para evitar reacciones de intercambio de enlaces disulfuro. Separación por electroforesis diagonal.
Aislamiento y Purificación
Método de separación
tamaño molecular
método de sedimentación centrífuga
Diálisis
cromatografía en gel
La solubilidad es diferente.
Método de precipitación isoeléctrica
soluble en sal
salar
Disolventes orgánicos
temperatura
Propiedades de carga
Cromatografía de intercambio de iones
Electroforesis
subtema
propiedades de adsorción
cromatografía de adsorción
cromatografía de afinidad
Cromatografía de intercambio de iones
cromatografía hidrofóbica
6. Propiedades importantes de las proteínas
Propiedades de disociación anfolítica de proteínas y fenómenos electroforéticos.
punto isoeléctrico de proteína
Propiedades coloidales y precipitación
El tamaño de partícula de la fase dispersa está entre 1 y 100 nm y es una solución coloidal.
Tres condiciones para la estabilidad en solución acuosa.
Las partículas de fase dispersa están en el rango de 1 a 100 nm y la dinámica es estable.
La superficie de la proteína puede llevar la misma carga y repelerse entre sí, por lo que no es fácil agregarse en partículas grandes y precipitar.
La energía superficial y el agua forman una capa de hidratación, que no es fácil acercarse y agregarse.
Método de precipitación
Sal neutra de alta concentración (salación, disolución de sal)
Cloruro de sodio, sulfato de amonio, sulfato de sodio.
Reversible
Ácido y base (precipitación en punto isoeléctrico)
precipitación con disolvente orgánico
precipitación de sales de metales pesados
Provoca fácilmente la desnaturalización de proteínas.
Precipitación de reactivos de alcaloides
Provoca fácilmente la desnaturalización de proteínas.
Precipitación por desnaturalización por calentamiento.
subtema
El más completo y rápido
Diálisis
Coagulación de proteínas
El fenómeno en el que las proteínas desnaturalizadas se agregan o se cruzan entre sí.
Es esencialmente un resultado de desarrollo irreversible después de la desnaturalización de las proteínas.
Desnaturalización y renaturalización
Desnaturalización de proteínas: los factores físicos o químicos hacen que las moléculas de proteínas cambien su estructura espacial específica original. La cadena peptídica cambia de una estructura estrechamente ordenada a una estructura suelta y desordenada, lo que provoca cambios en las propiedades físicas y químicas de la proteína.
Renaturalización de proteínas: después de eliminar los factores desnaturalizantes, algunas proteínas desnaturalizadas pueden restaurar su conformación natural y su actividad biológica.
factores desnaturalizantes
Químico
Ácidos, álcalis, disolventes orgánicos, desnaturalizantes de proteínas (urea, clorhidrato de guanidina), sales de metales pesados.
física
Calentamiento, rayos ultravioleta, rayos X, ondas ultrasónicas, vibraciones violentas.
característica
El enlace secundario se rompe, el concepto se destruye, no interviene ningún enlace covalente y la estructura primaria permanece sin cambios.
Pérdida o pérdida parcial de actividad.
La solubilidad disminuye y la viscosidad aumenta.
GRAMO
Absorción característica de 280 nm.
reacción de color
reacción de biuret
complejo rojo violeta
Método folin-fenol
Azul marino
Coomassie Azul Brillante G-250
488nm→595nm
5. La relación entre estructura y función de las proteínas.
La compleja composición y estructura de las proteínas son la base de sus diversas funciones biológicas y las propiedades y funciones únicas de las proteínas son un reflejo de sus estructuras.
La relación entre estructura primaria y función.
Proteínas homólogas: las proteínas que realizan funciones iguales o similares en diferentes organismos tienen una similitud obvia en sus secuencias de aminoácidos, es decir, homología en serie.
Citocromo C
4. Estructura tridimensional de la proteína.
incluir
estructura secundaria
dominio
estructura súper secundaria
estructura terciaria
Estructura cuaternaria
Método de determinación de la estructura tridimensional de proteínas.
difracción de rayos X
espectroscopia de diferencia UV
Fluorescencia y polarización de fluorescencia.
dicroísmo circular
RMN
microscopía crioelectrónica
Fuerzas que estabilizan la estructura tridimensional de las proteínas.
Interacción débil/fuerza no covalente
enlace de hidrógeno
El oxígeno carbonilo y el hidrógeno amida en la cadena principal se forman antes, que es la fuerza principal para estabilizar la estructura secundaria y tiene inclusión y saturación direccionales.
las fuerzas de van der Waals
Efecto de orientación
efecto de inducción
efecto de dispersión
hidrofobicidad
Los grupos hidrofóbicos o cadenas laterales se ven obligados a acercarse debido a la necesidad de evitar el agua. La agregación de grupos hidrofóbicos es un proceso de ordenamiento y la entropía disminuye.
enlace iónico
fuerza covalente
enlace disulfuro
estructura secundaria de proteína
Estructura regular formada por la cadena polipeptídica que se retuerce y se pliega sobre sí misma y se mantiene unida mediante enlaces de hidrógeno en la dirección deseada.
incluir
hélice alfa
estructura repetitiva
La principal fuerza que estabiliza la hélice es el enlace de hidrógeno.
Enlaces de hidrógeno formados entre -NH y -CO dentro de la cadena
Las hélices α de las proteínas casi siempre son diestras, tienen una estructura quiral y son ópticamente activas.
Hay 3,6 AA por vuelta de la hélice, un aumento de 0,53 nm, y cada residuo gira 100°, un aumento de 0,15 nm.
Un anillo cerrado por enlaces de hidrógeno es un anillo de 13 miembros y una hélice alfa también se llama
hoja β
estructura repetitiva
La fuerza principal es el enlace de hidrógeno.
Enlaces de hidrógeno formados por todos los -NH y -CO en cadenas principales de péptidos adyacentes.
Dobla el papel en forma de zigzag.
Paralelo y antiparalelo
giro β
estructura aleatoria
estructura
Los cambios de orientación y configuración espacial de átomos y grupos en moléculas compuestas implican la formación y destrucción de enlaces covalentes, pero no tienen nada que ver con los enlaces de hidrógeno.
Conformación
Las diferentes disposiciones espaciales producidas por la rotación a lo largo de enlaces simples covalentes en moléculas compuestas. Los cambios conformacionales no implican la formación y destrucción de enlaces no covalentes.
Estructura súper secundaria y dominios de proteínas.
estructura súper secundaria
Las proteínas, especialmente las moléculas de proteínas globulares, están compuestas de varios elementos de estructura secundaria adyacentes que interactúan entre sí para formar una pequeña variedad de combinaciones regulares de estructuras secundarias, que sirven como estructuras terciarias en una variedad de miembros de proteínas.
Combinación
αα
βαβ
ββ
desvío β
topología de anillo
dominio
unidad de plegamiento independiente de proteína globular
Estructura terciaria de la proteína.
proteína globular
estructura cuaternaria de la proteína
Proteínas y subunidades oligoméricas.
Oligodensina: polímero de dos o más proteínas globulares unidas por enlaces no covalentes.
Subunidad: Cada proteína globular individual en una proteína oligomérica.
estructura cuaternaria de la proteína
Tipos y cantidades de subunidades, así como la disposición espacial de cada subunidad en proteínas oligoméricas y las interacciones entre subunidades.
Características de la estructura de cuatro niveles.
Las subunidades no tienen actividad biológica completa cuando están presentes solas.
Las subunidades están unidas por enlaces no covalentes.
simetría
Superioridad estructural y funcional
Estabilidad estructural mejorada
Mejora de la economía y la eficiencia genética.
Los catalizadores se unen
Sinergia y efectos alostéricos.
Efecto alostérico: un ligando unido a una parte específica de una molécula de proteína afecta a otras partes.
Fuerza principal que mantiene la estructura de las proteínas.
Estructura primaria: enlaces peptídicos, enlaces disulfuro.
Estructura secundaria: enlace de hidrógeno.
Estructura terciaria: enlaces de hidrógeno, interacción hidrofóbica.
Estructura cuaternaria: enlaces de hidrógeno, interacciones hidrófobas, enlaces iónicos, fuerzas de van der Waals
Medir la concentración de proteínas: Método Biuret, método Folin-fenol, método de absorción UV, método Kjeldahl, método del azul brillante de Coomassie, método de ninhidrina, método de determinación de oro coloidal Biuret y Folin-fenol requieren un enlace peptídico intacto La ninhidrina requiere un grupo amino libre de aminoácidos. La absorción de rayos UV mide principalmente los residuos de tirosina y triptófano. El oro coloidal es el más sensible.
Los enlaces peptídicos y los enlaces de hidrógeno son los principales factores que determinan la conformación de las proteínas. Enfermedades conformacionales de proteínas/desnaturalización de proteínas.
①El intestino delgado es el sitio principal para la digestión de proteínas. ②La descomposición de proteínas no digeridas o productos de digestión de proteínas no absorbidas causada por bacterias intestinales se llama putrefacción de proteínas. ③Hay tanto sustancias nocivas como sustancias beneficiosas.
Por lo tanto, se puede utilizar un espectrofotómetro UV para determinar el contenido de proteínas. No es que el pico de absorción esté solo aquí, sino que es más fuerte aquí. Se puede considerar aproximadamente que está a 280 nm.
Melamina → incidente de leche en polvo Sanlu